معلومة

2.15: مقدمة في الروابط الذرية - علم الأحياء


ما ستتعلم القيام به: تصنيف أنواع مختلفة من الروابط الذرية

عندما تترابط الذرات معًا ، فإنها تخلق جزيئات: ذرة الصوديوم تترابط مع ذرة الكلور لتكوين الملح (كلوريد الصوديوم) ، وتتحد ذرتان من الهيدروجين مع ذرة الأكسجين لتكوين الماء (ثاني أكسيد الهيدروجين). ومع ذلك ، ليست كل الروابط الذرية متشابهة ؛ في الواقع ، يتكون الملح والماء من نوعين مختلفين جدًا من الروابط (الروابط التساهمية الأيونية والقطبية على التوالي).

تتصرف الأنواع المختلفة من الروابط (الروابط التساهمية الأيونية والقطبية وغير القطبية) بشكل مختلف ، وتؤثر هذه الاختلافات على الجزيئات التي تخلقها. يمكن أن يساعدنا فهم أنواع الروابط التي تخلق الكائنات الحية على فهم تلك الكائنات الحية نفسها.


الروابط الذرية

بمجرد فهم الطريقة التي يتم بها تجميع الذرات معًا ، يمكن معالجة مسألة كيفية تفاعلها مع بعضها البعض - على وجه الخصوص ، كيف تشكل الروابط لتكوين الجزيئات والمواد العيانية. هناك ثلاث طرق أساسية يمكن من خلالها للإلكترونات الخارجية للذرات تكوين روابط:

الطريقة الأولى تؤدي إلى ما يسمى الرابطة الأيونية. خذ على سبيل المثال ذرة من الصوديوم ، التي تحتوي على إلكترون واحد في مدارها الخارجي ، تقترب من ذرة الكلور ، التي تحتوي على سبعة. نظرًا لأن الأمر يتطلب ثمانية إلكترونات لملء الغلاف الخارجي لهذه الذرات ، فيمكن اعتبار ذرة الكلور على أنها مفقودة إلكترونًا واحدًا. تتبرع ذرة الصوديوم بإلكترون التكافؤ الفردي لملء الفتحة في غلاف الكلور ، وتشكيل نظام كلوريد الصوديوم عند مستوى طاقة إجمالي أقل.

تسمى الذرة التي تحتوي على إلكترونات أكثر أو أقل في المدار من البروتونات في نواتها بالأيون. بمجرد نقل الإلكترون من غلاف التكافؤ ، ستفقد ذرة الصوديوم إلكترونًا ، وبالتالي سيكون لها شحنة موجبة وتصبح أيون الصوديوم. في نفس الوقت ، ذرة الكلور ، بعد أن اكتسبت إلكترونًا إضافيًا ، ستأخذ شحنة سالبة وتصبح أيون كلور. القوة الكهربائية بين هذين الأيونات المشحونة بشكل معاكس جذابة وتجمعهما معًا. مركب كلوريد الصوديوم الناتج عبارة عن بلورة مكعبة ، تُعرف باسم ملح الطعام العادي.

استراتيجية الترابط الثانية المذكورة أعلاه موصوفة بميكانيكا الكم. عندما تقترب ذرتان من بعضهما البعض ، يمكن أن تشتركا في زوج من الإلكترونات الخارجية (فكر في الذرات على أنها تقذف الإلكترونات ذهابًا وإيابًا بينهما) لتشكيل رابطة تساهمية. الروابط التساهمية شائعة بشكل خاص في المواد العضوية ، حيث تحتوي الجزيئات غالبًا على سلاسل طويلة من ذرات الكربون (التي تحتوي على أربعة إلكترونات في أغلفة التكافؤ).

أخيرًا ، في بعض المواد ، تتخلى كل ذرة عن إلكترون خارجي يطفو بعد ذلك بحرية - في جوهره ، يتم مشاركة الإلكترون بين جميع الذرات داخل المادة. تشكل الإلكترونات نوعًا من البحر تطفو فيه الأيونات الموجبة مثل الرخام في دبس السكر. وهذا ما يسمى الرابطة المعدنية ، وكما يوحي الاسم ، فهو ما يربط المعادن ببعضها البعض.

هناك أيضًا طرق لترابط الذرات والجزيئات دون تبادل الإلكترونات أو مشاركتها. في العديد من الجزيئات ، تكون القوى الداخلية من النوع الذي تميل فيه الإلكترونات إلى التجمع في أحد طرفي الجزيء ، تاركة الطرف الآخر بشحنة موجبة. بشكل عام ، لا يحتوي الجزيء على شحنة كهربائية صافية - كل ما في الأمر أن الشحنات الموجبة والسالبة توجد في أماكن مختلفة. على سبيل المثال ، في الماء (H2O) تميل الإلكترونات إلى قضاء معظم وقتها بالقرب من ذرة الأكسجين ، تاركة منطقة ذرات الهيدروجين بشحنة موجبة. تسمى الجزيئات التي يتم ترتيب شحناتها بهذه الطريقة الجزيئات القطبية. ذرة أو أيون تقترب من جزيء قطبي من جانبها السلبي ، على سبيل المثال ، ستواجه قوة كهربائية سالبة أقوى من القوة الكهربائية الموجبة الأبعد. هذا هو سبب إذابة العديد من المواد في الماء: يمكن لجزيء الماء القطبي أن يسحب الأيونات من المواد عن طريق بذل قوى كهربائية. تحدث حالة خاصة من القوى القطبية فيما يسمى برابطة الهيدروجين. في كثير من الحالات ، عندما يشكل الهيدروجين رابطة تساهمية مع ذرة أخرى ، تتحرك الإلكترونات نحو تلك الذرة ، ويكتسب الهيدروجين شحنة موجبة طفيفة. الهيدروجين ، بدوره ، يجذب ذرة أخرى ، وبالتالي يشكل نوعًا من الجسر بين الاثنين. تعتمد العديد من الجزيئات المهمة ، بما في ذلك الحمض النووي ، على روابط الهيدروجين في بنيتها.

أخيرًا ، هناك طريقة لرابطة ضعيفة لتشكل بين ذرتين متعادلتين كهربائيًا. وضع الفيزيائي الهولندي يوهانس فان دير فالس نظرية لأول آلية لمثل هذه الرابطة في عام 1873 ، وهي تُعرف الآن باسم قوى فان دير فال. عندما تقترب ذرتان من بعضهما البعض ، فإن غيوم الإلكترون لديها قوى تنافر على بعضها البعض ، بحيث تصبح الذرات مستقطبة. في مثل هذه الحالات ، من الممكن أن يتغلب التجاذب الكهربائي بين نواة إحدى الذرات وإلكترونات الأخرى على قوى التنافر بين الإلكترونات ، وتتشكل رابطة ضعيفة. يمكن رؤية أحد الأمثلة على هذه القوة في رصاص رصاص الجرافيت العادي. في هذه المادة ، يتم تجميع ذرات الكربون معًا في صفائح بواسطة روابط تساهمية قوية ، ولكن يتم تثبيت الصفائح معًا فقط بواسطة قوى فان دير فال. عندما يتم رسم قلم رصاص على الورق ، فإن قوة فان دير فالس تنكسر وتتلاشى صفائح الكربون. هذا ما يخلق خط قلم رصاص غامق.


الروابط الكيميائية وخصائصها

يكمن مفهوم الرابطة الكيميائية في صميم الكيمياء ، وهو ما يمكّن حوالي مائة عنصر من تكوين أكثر من خمسين مليون مادة كيميائية معروفة تشكل عالمنا المادي. قبل أن ندخل في نظرية الترابط الكيميائي ، نحتاج إلى تحديد ما نتحدث عنه:
ماذا بالضبط يكون رابطة كيميائية؟
وما هي الخصائص التي يمكن ملاحظتها التي يمكننا استخدامها لتمييز نوع من الروابط عن الآخر؟ هذا هو أول درس من عشرة دروس سيساعدك على التعرف على المفاهيم الأساسية لهذا الموضوع الواسع للغاية.

ربما تكون قد تعلمت منذ بعض الوقت أن الروابط الكيميائية هي التي تربط الذرات معًا لتشكيل المجاميع الأكثر تعقيدًا التي نعرفها كجزيئات ومواد صلبة ممتدة. يتحدث الكيميائيون عن الروابط طوال الوقت ، ويرسمون صورًا لها كخطوط تربط رموز الذرة. غالبًا ما يتعرف عليها المعلمون على أنها العصي الصغيرة التي تربط الكرات التي تمثل الذرات في نموذج جزيئي بلاستيكي. لذلك ليس من المستغرب أننا نميل أحيانًا إلى التفكير في الروابط الكيميائية على أنها & # 147 أشياء & # 148. لكن لا أحد لديه من أي وقت مضى رأيت رابطة كيميائية ، ولا يوجد سبب للاعتقاد بأنها موجودة بالفعل كأشياء مادية.

& quot في بعض الأحيان يبدو لي أن الرابطة بين ذرتين أصبحت حقيقية جدًا ، وملموسة جدًا ، وودية للغاية ، لدرجة أنني أستطيع رؤيتها تقريبًا. ثم أستيقظ بصدمة صغيرة ، لأن الرابطة الكيميائية ليست شيئًا حقيقيًا. إنه غير موجود. لم ير أحد من قبل. لا أحد يستطيع. إنه من نسج خيالنا. & quot

أ. كولسون (1910-1974) كيميائي نظري إنجليزي لعب دورًا مركزيًا في تطوير نظريات الكم للربط الكيميائي.

ربما يكون من المفيد أكثر اعتبار الرابطة الكيميائية على أنها تأثير الذي يتسبب في اتحاد ذرات معينة معًا لتشكيل هياكل دائمة لها خصائص فيزيائية وكيميائية فريدة.

لذلك ، على الرغم من أن & quot ؛ الرابطة & quot ؛ الرابطة & quot (ككائن مادي) قد لا يكون أكثر من خيال مناسب ، رابطة كيميائية، مما يؤدي إلى ما يقرب من اللانهاية من المواد (31 مليون في منتصف عام 2007) ، يكمن في صميم الكيمياء.

إن القوى التي تربط الذرات معًا هي في الأساس نفس أنواع عوامل الجذب الكهروستاتيكية التي تربط إلكترونات الذرة بنواتها الموجبة الشحنة

هذه هي الحقيقة الأكثر أهمية حول الترابط الكيميائي التي يجب أن تعرفها ، لكنها ليست في حد ذاتها قابلة للتطبيق للترابط لأنها لا تصف الظروف التي يحدث فيها الترابط ، ولا تقدم تنبؤات مفيدة حول خصائص الذرات المترابطة.

لا تزال وجهات نظرنا حول ما يشكل الترابط الكيميائي في تطور ، وفقًا لمقال نُشر في عام 2007 في أخبار الكيمياء والهندسة(85 37-40). هذا & quotbuckyball-and-mitt & quot الذي تم تصنيعه في عام 2007 بواسطة Andrzej Sygula هو مثال على ذلك. لعبة بوكي بول سي60 يقيم في C.60ح28& quotbuckybowl & quot. لا توجد روابط تقليدية & مثل كيميائية & quot بين الكرة وميت!

صورة من C & ampEN 85 (13) 2008

يعتقد معظم الناس أن الجزيئات هي الجزيئات التي تنتج عندما تتحد الذرات معًا بطريقة ما. هذا ينقل الصورة العامة ، لكن التعريف الأفضل إلى حد ما الذي سنستخدمه في هذه الدروس هو

هناك تعريف أكثر تقييدًا يميز بين جزيء & quottrue & quot الموجود كجسيم مستقل ، والذي لا يمكن تمثيله إلا بأبسط معادلاته. الميثان ، CH4، هو مثال على الأول ، في حين أن كلوريد الصوديوم ، الذي لا يحتوي على أي وحدات كلوريد الصوديوم منفصلة ، هو أكثر المواد الصلبة الممتدة شهرة. ولكن نظرًا لأننا نريد أن ننظر إلى الترابط الكيميائي بالطريقة الأكثر عمومية ، فسوف نتجنب إجراء هذا التمييز هنا إلا في حالات خاصة قليلة. من أجل التأكيد على هذا & quot ؛ تعريف تجميع الذرات & quot ، سنستخدم غالبًا مصطلحات مثل & quot؛ الأنواع الكيميائية & quot & quot و & quotstructures & quot in place of & quotmolecules & quot في هذا الدرس.

التعريف المكتوب أعلاه هو التشغيل أحدها ، أنه يعتمد على قدرتنا على مراقبة وقياس خصائص الجزيء. من الواضح أن هذا يعني أن الجزيء يجب أن يحتفظ بهويته لفترة من الوقت كافية لتنفيذ هذه الملاحظات. بالنسبة لمعظم الجزيئات ذات الأهمية الكيميائية ، فإن هذا لا يمثل صعوبة. لكن يحدث أن بعض الهياكل التي يمكننا كتابة الصيغ لها ، مثل هو2، لديهم مثل هذه الحياة القصيرة بحيث لم يتم ملاحظة أي خصائص مهمة. لذا ، إلى حد ما ، ما نعتبره جزيء يعتمد على التكنولوجيا التي نستخدمها لرصدها ، وسيتغير هذا بالضرورة مع مرور الوقت.

هيكل ، هيكل ، هيكل!

وما هي تلك الخصائص التي تميز نوعًا معينًا من الجزيئات وتميزه عن غيره؟ مثلما يتم تقييم العقارات من خلال & الاقتباس والموقع والموقع & quot ، يتم تحديد هوية النوع الكيميائي من خلال. بمعناه الأساسي ، يتم تحديد بنية الجزيء من خلال هوية الذرات المكونة له والتسلسل الذي يتم فيه ضمها معًا ، أي بواسطة. وهذا بدوره يحدد & [مدش] العلاقة المكانية بين الذرات المترابطة.

يتم توضيح أهمية الترابط بشكل جيد من خلال هياكل المركبين الإيثانول و الأثير ثنائي ميثيل، وكلاهما يحتوي على أبسط صيغة ج2ح6يا الصيغ الهيكلية تكشف عن الروابط المختلفة جدًا لهذين الجزيئين اللذين تختلف خصائصهما الفيزيائية والكيميائية تمامًا:

تم وصف التعريف الدقيق لطاقة الترابط في درس آخر وليس مهمًا هنا. في الوقت الحالي ، ما عليك سوى معرفة أنه في أي بنية مستقرة ، تكون الطاقة الكامنة لذراتها أقل من طاقة الذرات الفردية المعزولة. ومن ثم فإن تكوين الميثان من ذراته الغازية (تفاعل لا يمكن ملاحظته في ظل الظروف العادية ولكن من أجله تُعرف الطاقة من خلال أدلة غير مباشرة)

مصحوبًا بإطلاق الحرارة ، وبالتالي يكون طارد للحرارة معالجة. ترتبط كمية الحرارة المنبعثة باستقرار الجزيء. كلما قل مقدار الطاقة المنبعثة ، زادت سهولة امتصاص الجزيء للطاقة الحرارية من البيئة ، مما يؤدي إلى عكس التفاعل أعلاه ويؤدي إلى تحلل الجزيء. يجب أن يخضع الجزيء عالي الثبات مثل الميثان لدرجات حرارة تزيد عن 1000 درجة مئوية حتى يحدث تحلل كبير. لكن جزيء الغازات النبيلة KrF2 ضعيف جدًا لدرجة أنه يتحلل حتى عند 0 درجة مئوية ، والهيكل هو2 لم يتم ملاحظته من قبل. إذا كان ترتيب معين من الذرات غير مستقر للغاية بحيث لا يكشف عن خصائصه في أي درجة حرارة يمكن تحقيقها ، فإنه لا يؤهل لأن يُطلق عليه اسم جزيء.

هناك العديد من الجزيئات التي تتمتع بالاستقرار من الناحية النشطة بما يكفي لتلبية المعيار أعلاه ، ولكنها تجعل حياتها قصيرة جدًا بحيث لا تجعل ملاحظتها ممكنة. جزيء CH3, الميثيل، هو مثال جيد: يمكن تشكيله عن طريق التفريغ الكهربائي في غاز الميثان4، لكنها تفاعلية لدرجة أنها تتحد مع أي جزيء يصطدم به (حتى جزيء CH آخر3) في عدد قليل من الاصطدامات. لم يتم التعرف على الميثيل على أنه جزيء مستقر ، وإن كان منحلًا بلا خجل ، وهو وسيط مهم في العديد من العمليات الكيميائية التي تتراوح من اللهب في كيمياء الغلاف الجوي.

يتم تمثيل الأنواع الكيميائية تقليديا مثل تلك الخاصة بحمض الفوسفوريك ، H3ص4التي نعرضها هنا. الخطوط ، بالطبع ، تمثل & quot ؛ الروابط & quot ؛ للجزيء.
الأهم من ذلك ، أن الصيغة الهيكلية للجزيء تحدده ، كما هو موضح في المقارنة بين الإيثانول وثنائي ميثيل الأثير الموضح في القسم السابق.

يتمثل أحد قيود هذه الصيغ في أنها مرسومة على سطح ثنائي الأبعاد ، في حين أن معظم الجزيئات لها شكل ثلاثي الأبعاد.

الخطوط الإسفينية في الصيغة الهيكلية على اليمين هي إحدى الطرق للإشارة إلى الروابط التي تمتد أعلى أو أسفل مستوى العرض ، مما يوفر نوعًا من العرض الزائف ثلاثي الأبعاد. من المحتمل ألا تضطر إلى تعلم هذه الاتفاقية حتى تدخل في الكيمياء العضوية.

تكشف النماذج ثلاثية الأبعاد (سواء كانت بلاستيكية حقيقية أو صورًا تتضمن المنظور والتظليل) المزيد عن بنية الجزيء. يتم استخدام عمليات الترحيل بالكرة والعصا وملء الفراغ على نطاق واسع ، ولكن لكل منها حدوده ، كما هو موضح في الأمثلة التالية التي تقارن طرقًا مختلفة لتصوير هياكل نفس الجزيئين:

تُظهر الصيغ الهيكلية البسيطة ذات البعدين اتصال الجزيء ، لكن لا شيء أكثر من ذلك.

& uarr هذه الصيغة الهيكلية البسيطة للميثان ، CH4، يعرض هيكله ثلاثي الأبعاد على سطح ثنائي الأبعاد.

& uarr عادةً ما يتم تحسين الصيغة الهيكلية لحمض الأسكوربيك (فيتامين ج) بروابط على شكل إسفين لإظهار أنها تمتد فوق مستوى الورقة أو الشاشة.

تُظهر نماذج الكرة والعصا مناظر ثلاثية الأبعاد للروابط & quot الكيميائية & quot وهندستها. على الرغم من فصل الذرات الفردية بشكل غير واقعي.

تعبر هذه الصورة بشكل صحيح عن التنسيق رباعي السطوح للروابط الأربعة C-H.

لا تحاول نماذج ملء الفراغ تصوير الروابط ، لكنها تظهر الأحجام النسبية للذرات والشكل العام للجزيء ، على حساب إخفاء بعض الذرات.


لاحظ كيف يظهر هذا CH4 أن تكون كروية تقريبًا.

أخيرًا ، سنرى واحدًا! في عام 2009 ، نجح علماء IBM في سويسرا في تصوير جزيء حقيقي ، باستخدام تقنية تُعرف باسم الفحص المجهري للقوة الذرية ، حيث يتم سحب مسبار معدني رقيق من الذرات فوق سطح جزيء البنتاسين الثابت والمبرد إلى الصفر المطلق تقريبًا. . من أجل تحسين جودة الصورة ، تم وضع جزيء من أول أكسيد الكربون في نهاية المسبار.

تظهر الصورة التي تم إنتاجها بواسطة مسبار AFM في الأسفل. ما يتم تصويره في الواقع هو سطح السحب الإلكترونية للجزيء ، والذي يتكون من خمس حلقات سداسية مدمجة من ذرات الكربون مع الهيدروجين على محيطها. النتوءات الصغيرة التي تتوافق مع ذرات الهيدروجين هذه تشهد على الدقة الرائعة لهذه التجربة.

تم نشر المقال الأصلي في علم مجلة انظر هنا للحصول على حساب مفهوم لهذا العمل التاريخي.

إن الغرض من تقديم بنية جزيئية بطريقة معينة ليس تحقيق & quot؛ الواقعية & quot (مهما كان ذلك) ، بل نقل معلومات مفيدة من نوع ما. تأخذ برامج عرض الكمبيوتر الحديثة بياناتها الأساسية من أنواع مختلفة من قواعد البيانات الهيكلية القياسية التي يتم تجميعها إما من بيانات تشتت الأشعة السينية التجريبية ، أو يتم حسابها من النظرية.


[صورة]

مثال: الكافيين

الكافيين الصيغة الجزيئية، ج8ح10ن4ا2، يخبرنا بتكوينه ، لكنه لا ينقل أي معلومات حول كيفية ارتباط 24 ذرة ، وبالتالي كيف يختلف عن أي عدد من المركبات الأخرى التي لها نفس الصيغة. من أجل الكشف عن اتصالها ، نستخدم.

على الرغم من أن الهيكل الموجود على اليمين لا يشبه
واحد على الكأس ، وصلاتهم متطابقة ،
لذا فإن الهيكلين متكافئان. كتمرين ،
معرفة ما إذا كنت قادرًا على تأكيد ذلك.

بالنسبة لمعظم & quot العادية & quot الكيمياء ، فإن الصيغة البنائية هي كل ما نحتاجه. افترض ، مع ذلك ، أنك ترغب في فهم المزيد حول كيفية تأثير الكافيين على تأثيره المحفز على الجسم. مثل العديد من الأدوية ، يرتبط الكافيين بمواقع محددة على البروتينات ، وعادة ما تعتمد فعالية هذا الارتباط بشكل كبير على شكل الدواء والطريقة التي يتم بها توزيع الشحنة الكهربائية على هذا الشكل.

في هذا السياق ، من المهم أن نفهم أن السطح الخارجي & quotsurface & quot للجزيء يتم تعريفه بواسطة حجاب الشحنة السالبة التي تنشأ في إلكترونات التكافؤ للذرات ولكنها تميل إلى الانتشار عبر الجزيء بأكمله إلى مسافة يمكن أن تؤثر بشكل كبير مع الجزيئات المجاورة.

لهذا الغرض ، يستخدم المرء مزيجًا من الحدس الكيميائي و النمذجة الجزيئية برنامج كمبيوتر لإنشاء صورة مثل تلك الموضحة هنا.

في هذا التصوير للكافيين ، يتم ترميز الذرات حسب اللون: أبيض = H ، أحمر = O ، أزرق فاتح = C ، أزرق غامق = N.

مثال: السكروز

السكروز و [مدش] عادي & quotsugar & quot - موجود بشكل طبيعي في الفواكه والخضروات ، وكذلك في مطبخ الجميع وفي جميع الأطعمة والمشروبات. توضح صيغته الهيكلية أنه عبارة عن & quot؛ سكر مزدوج & quot (أ سكر ثنائي) في اثنين السكريات الأحادية, الجلوكوز و الفركتوز، معًا.

يمكّن الشكل العام وتوزيع الشحنة الكهربائية على السطح من الارتباط بمستقبلات الحلاوة الموجودة على اللسان ، والأهم من ذلك أن الإنزيم الذي يحفز تفاعل التحلل المائي الذي يكسر السكروز إلى مكونين أحاديي السكاريد ، مما يؤدي إلى إطلاق الجلوكوز الذي يغذي الوقود خلايا أجسامنا.

تعتبر معرفة خصائص الأسطح الجزيئية أمرًا حيويًا لفهم أي عملية تعتمد على بقاء جزيء ما على اتصال جسدي مع آخر. الحفز أحد الأمثلة ، ولكن أحد الاهتمامات الرئيسية في الوقت الحاضر هو الإشارات البيولوجية، حيث يرتبط جزيء صغير نسبيًا بموقع مستقبلات أكبر بكثير ، وغالبًا ما يكون بروتينًا.تعد برامج النمذجة الجزيئية المتطورة مثل التي تم استخدامها لإنتاج هذه الصور الآن أداة رئيسية في العديد من مجالات علم الأحياء البحثي.
[الصور: يسار ، يمين]

التصور جزيئات كبيرة جدا مثل الكربوهيدرات والبروتينات التي قد تحتوي على عشرات الآلاف من الذرات تمثل مشاكل واضحة. الأسلوب المعتاد هو تبسيط أجزاء من الجزيء ، وتمثل الأنواع الرئيسية من الوحدات الهيكلية الممتدة بأشكال مثل الشرائط أو الأنابيب الملتوية أو المثنية لتقريب تطابقها. ثم يتم جمعها للكشف عن العلاقات الهندسية للوحدات المختلفة داخل الهيكل العام. الذرات الفردية ، إذا تم عرضها على الإطلاق ، تقتصر على الذرات ذات الأهمية الخاصة.


نتروبسين هو مضاد حيوي يحدث بشكل طبيعي ويلتزم بمواقع محددة على الحمض النووي. يتم تقديم netropsin نفسه كنموذج كرة وعصا بسطح جزيئي ممتد. تمثل العلامات التي تشبه العلامات والاقتباسات & quot في سلسلة DNA المزدوجة ذات الشريطة المزدوجة الملونة جزيئات السكر وقواعد النوكليوتيدات. [مصدر]

يمكن لبعض هذه الصور أن تكون إبداعات فنية في حد ذاتها. يبدو أن هذا ينطبق بشكل خاص على تلك التي تقدم جوانب خاصة من الأسطح الجزيئية ، يمكن أن يخطئ الاثنان الموجودان على اليسار أدناه بلوحات جان مير & oacute و Salvador Dal & iacute ، على التوالي.


يوضح هذا المخلوق الذي يصنع هبوطه الرشيق بعض الأشكال الطوبولوجية المتضمنة في مشاكل السطح الجزيئي. هذه الصورة والصورة الموجودة على اليسار مستنسختان هنا بإذن كريم من البروفيسور سانر.


مثل حشرة تم صيدها في شبكة عنكبوت ، أطلق عليها هذا الغازي الفضائي هيم تكافح من أجل تخليص نفسها من غلوبين الذي وقع فيه.

تعد دراسة الخصائص السطحية للجزيئات الكبيرة أمرًا بالغ الأهمية لفهم كيفية تفاعل البروتينات والكربوهيدرات والحمض النووي مع الجزيئات الأصغر ، خاصة تلك التي تشارك في نقل الأيونات والجزيئات الصغيرة عبر أغشية الخلايا وسلوك الجهاز المناعي وعمليات نقل الإشارات مثل & الاقتباس على & quot الجينات.

انظر هنا للحصول على روابط لمجموعة واسعة من المصادر المتعلقة بالتخيل والنمذجة الجزيئية.

عندما نتحدث عن خصائص رابطة كيميائية معينة ، فإننا نناقش حقًا العلاقة بين ذرتين متجاورتين تشكلان جزءًا من الجزيء. ثنائي الذرة الجزيئات هي بالطبع الأسهل في الدراسة ، والمعلومات التي نستخلصها منها تساعدنا في تفسير أنواع مختلفة من التجارب التي نجريها على جزيئات أكثر تعقيدًا.

من المهم أن تضع في اعتبارك أن الخصائص الدقيقة لنوع معين من الروابط سيتم تحديدها جزئيًا من خلال طبيعة الروابط الأخرى في الجزيء وبالتالي فإن طاقة وطول رابطة C & # 150H سوف تعتمد إلى حد ما على ما هو آخر. الذرات متصلة بذرة الكربون. وبالمثل ، يمكن أن يختلف طول الرابطة C-H بنسبة 4 بالمائة بين الجزيئات المختلفة. لهذا السبب ، فإن القيم المدرجة في جداول طاقة الرابطة وطول الرابطة عادة ما تكون متوسطات مأخوذة من مجموعة متنوعة من المركبات التي تحتوي على زوج ذرة معين ..

في بعض الحالات ، مثل C & # 151O و C & # 151C ، يمكن أن تكون الاختلافات أكبر بكثير ، حيث تقترب من 20 بالمائة. في هذه الحالات ، تندرج القيم في مجموعات والتي نفسر على أنها ممثلة لكل من مفرد و مضاعف السندات: مزدوجة وثلاثية.

تعتمد طاقة نظام من ذرتين على المسافة بينهما. على مسافات كبيرة ، تكون الطاقة صفرًا ، أي & # 147 لا يوجد تفاعل & # 148. تهيمن القوى الجذابة على مسافات تصل إلى عدة أقطار ذرية ، بينما في الاقتراب القريب جدًا ، تكون القوة مثيرة للاشمئزاز ، مما يؤدي إلى ارتفاع الطاقة. يتم موازنة التأثيرات الجذابة والمثيرة للاشمئزاز عند أدنى نقطة في المنحنى. تُعرف المؤامرات التي توضح هذه العلاقة ، وهي مفيدة جدًا في تحديد خصائص معينة للرابطة الكيميائية.

تحدد المسافة بين النوى التي يحدث عندها الحد الأدنى من الطاقة الكامنة طول الرابطة. يُعرف هذا بشكل صحيح باسم حالة توازن طول الرابطة ، لأن الحركة الحرارية تجعل الذرتين تهتز حول هذه المسافة. بشكل عام ، كلما كانت الرابطة أقوى ، كلما كان طول الرابطة أصغر.

تعمل قوى الجذب بين جميع الذرات ، ولكن ما لم يكن الحد الأدنى للطاقة الكامنة على الأقل من رتبة RT، لن تكون الذرتان قادرتين على تحمل التأثير التخريبي للطاقة الحرارية لفترة كافية لإنتاج جزيء يمكن التعرف عليه. وبالتالي يمكننا القول أن هناك رابطة كيميائية موجودة بين الذرتين في H.2. التجاذب الضعيف بين ذرات الأرجون لا يسمح لـ Ar2 في الوجود كجزيء ، لكنه ينتج عنه ما يربط ذرات الأرجون معًا في صورتها السائلة والصلبة.

الطاقة الكامنة والطاقة الحركية تخبرنا نظرية الكم أن إلكترونًا في الذرة يمتلك ك إلى جانب ص، وبالتالي إجمالي الطاقة ه هو دائمًا مجموع الاثنين: ه = ص + ك. العلاقة بينهما بسيطة بشكل مدهش: ك = ל.5 ص. هذا يعني أنه عندما تتشكل رابطة كيميائية (عملية طاردة للحرارة مع دلتاه & lt 0) ، يترافق الانخفاض في الطاقة الكامنة مع زيادة في الطاقة الحركية (تتجسد في زخم الإلكترونات الرابطة) ، ولكن حجم التغيير الأخير هو نصف ذلك فقط ، وبالتالي فإن التغيير في الطاقة الكامنة هو المسيطر دائمًا . & # 150 & دلتاه نصف حجم الانخفاض في الطاقة الكامنة.

كيف يتم قياس طاقات الرابطة

عادة ما يتم تحديد طاقات الرابطة بشكل غير مباشر من البيانات الديناميكية الحرارية ، ولكن هناك طريقتان تجريبيتان رئيسيتان لقياسها مباشرة:

1. إن الطريقة الحرارية الكيميائية المباشرة يتضمن فصل الذرتين عن طريق تفريغ كهربائي أو بعض الوسائل الأخرى ، ثم قياس الحرارة المنبعثة عند إعادة الاتحاد. وبالتالي يمكن تقدير طاقة الرابطة المفردة C & # 151C من حرارة تفاعل إعادة التركيب بين جذور الميثيل ، مما ينتج عنه الإيثان:

على الرغم من أن هذه الطريقة بسيطة من حيث المبدأ ، إلا أنه ليس من السهل تنفيذها تجريبيًا. يجب تحضير المكونات عالية التفاعل بنقاوة عالية وفي تيار من الغاز المتحرك.

2. ال طريقة التحليل الطيفي يعتمد على مبدأ أن امتصاص الضوء الذي يتوافق طوله الموجي مع طاقة الرابطة سيؤدي غالبًا إلى كسر الرابطة وتفكك الجزيء. بالنسبة لبعض الروابط ، يسقط هذا الضوء في المناطق الخضراء والزرقاء من الطيف ، ولكن بالنسبة لمعظم الروابط ، فإن الضوء فوق البنفسجي مطلوب. تجرى التجربة بملاحظة امتصاص الضوء بواسطة المادة محل الدراسة مع انخفاض الطول الموجي. عندما يكون الطول الموجي صغيرًا بدرجة كافية لكسر الرابطة ، لوحظ تغيير مميز في نمط الامتصاص.

يتم تنفيذ التحليل الطيفي بسهولة ويمكن أن يؤدي إلى نتائج دقيقة للغاية ، ولكن هذه الطريقة قابلة للتطبيق فقط على عدد صغير نسبيًا من الجزيئات البسيطة. المشكلة الرئيسية هي أن الضوء يجب أن يكون أولاً يمتص بواسطة الجزيء ، ويحدث عدد قليل نسبيًا من الجزيئات لامتصاص ضوء بطول موجة يتوافق مع طاقة الرابطة.

أجريت تجارب على جزيئات ثنائية الذرة مثل O2 ينتج عن CS و CS قيمًا لا لبس فيها لطاقة الرابطة ، ولكن بالنسبة للجزيئات الأكثر تعقيدًا ، هناك مضاعفات. على سبيل المثال ، الحرارة المنبعثة من CH3 سيتضمن التفاعل المركب المكتوب أعلاه أيضًا مكونًا صغيرًا يمثل الاختلافات في طاقات روابط C-H في الميثيل والإيثان. يمكن تصحيح هذه من خلال البيانات التجريبية على ردود الفعل مثل

من خلال تجميع كمية كبيرة من المعلومات التجريبية من هذا النوع ، يمكن الحصول على مجموعة متسقة من متوسط ​​طاقات الرابطة (انظر الجدول أدناه.) طاقات الروابط المزدوجة أكبر من طاقات الروابط الفردية ، وطاقات الروابط الثلاثية أعلى.

يمكن للمرء في كثير من الأحيان الحصول على فكرة جيدة جدًا عن مقدار الحرارة التي سيتم امتصاصها أو إطلاقها في التفاعل بمجرد إيجاد الفرق في طاقات الرابطة الكلية الموجودة في المواد المتفاعلة والمنتجات. تعتمد قوة الرابطة الفردية مثل O & # 150H إلى حد ما على بيئتها في الجزيء (أي ، في هذا المثال ، على ما ترتبط ذرة أخرى بذرة الأكسجين) ، ولكن جداول & quotaverage & quot الطاقات المشتركة المختلفة تتوفر أنواع السندات على نطاق واسع ويمكن أن توفر تقديرات مفيدة لكمية الحرارة الممتصة أو المنبعثة في العديد من التفاعلات الكيميائية.

وحدات طاقة الرابطة في الجدول أعلاه هي كيلوجول لكل مول.

كمثال ، ضع في اعتبارك تفاعل الكلور مع الميثان لإنتاج ثنائي كلورو ميثان وكلوريد الهيدروجين:

في هذا التفاعل ، يتم كسر سندات C & # 150Cl واثنين من روابط H & # 150Cl ، ويتم تكوين رابطتين جديدتين C & # 150Cl و H & # 150Cl. صافي التغيير المرتبط بالتفاعل هو

والتي تصل إلى & # 150208 كيلو جول لكل مول من الميثان ، وهذا يتوافق تمامًا مع حرارة التفاعل المرصودة ، والتي تبلغ & # 150202 كيلو جول / مول.

طول الرابطة الكيميائية المسافة بين مركزي الذرتين المترابطتين (.) يتم التعبير عن أطوال الرابطة تقليديًا بوحدات & Aringngstrom ، ولكن يُفضل الآن مقياس الضغط (1 & Aring = 10 -8 cm = 100 pm.) أطوال الرابطة هي عادةً في النطاق 1-2 & Aring أو 100-200 مساءً. على الرغم من أن الرابطة تهتز ، يمكن تحديد أطوال رابطة التوازن بشكل تجريبي داخل & plusmn1 pm.

تعتمد أطوال الرابطة بشكل أساسي على أحجام الذرات ، وثانيًا على قوة الرابطة ، تميل الروابط الأقوى إلى أن تكون أقصر. يمكن أن تكون الروابط التي تحتوي على الهيدروجين قصيرة جدًا. أقصر رابطة على الإطلاق ، H & # 150H ، هي 74 مساءً فقط. تكون الذرات المترابطة المضاعفة أقرب إلى بعضها من الذرات المترابطة بشكل فردي ، وهذا معيار رئيسي لتحديد تعدد من السند. يتضح هذا الاتجاه بوضوح في الرسم أعلاه الذي يصور تسلسل الروابط الكربونية الفردية والمزدوجة والثلاثية.

الطريقة الأكثر شيوعًا لقياس أطوال الروابط في المواد الصلبة هي عن طريق تحليل حيود أو تشتت الأشعة السينية عندما تمر عبر الذرات المتباعدة بانتظام في البلورة. بالنسبة للجزيئات الغازية ، يمكن أيضًا استخدام حيود النيوترون أو الإلكترون.

يتطلب التركيب الكامل للجزيء تحديد إحداثيات كل ذرة من ذراته في الفضاء ثلاثي الأبعاد. يمكن بعد ذلك استخدام هذه البيانات بواسطة برامج الكمبيوتر لإنشاء ملفات تصورات للجزيء كما نوقش أعلاه. أحد هذه التصورات لـ جزيء الماء، مع مسافات الرابطة وزاوية رابطة HOH المتراكبة على نموذج ملء الفراغ ، يظهر هنا. (مأخوذ من مصدر مرجعي ممتاز عن الماء). تظهر الألوان نتائج الحسابات التي تصور الطريقة التي يتم بها توزيع شحنة الإلكترون حول النوى الثلاثة.


جميع الجزيئات في حالة ثابتة من الحركة الداخلية ، تُظهر هذه الرسوم المتحركة بعض أنماط الاهتزاز للبنزين ، سي6ح6. [مصدر]

عندما يتم إزاحة ذرة من موقع توازنها في جزيء ، فإنها تخضع لقوة استعادة تزداد مع الإزاحة. يتبع الزنبرك نفس القانون (قانون Hooke & # 146s) ، وبالتالي فإن الرابطة الكيميائية تشبه رسميًا الزنبرك الذي يحتوي على أوزان (ذرات) متصلة بطرفيه. يمتلك النظام الميكانيكي من هذا النوع ترددًا اهتزازيًا طبيعيًا يعتمد على كتل الأوزان وصلابة الزنبرك. تبدأ هذه الاهتزازات من خلال الطاقة الحرارية للمحيط الذرات المترابطة كيميائيًا ولا تكون أبدًا في حالة سكون عند درجات حرارة أعلى من الصفر المطلق.

على المقياس الذري الذي تكون فيه جميع الحركات محددة، يمكن أن يمتلك النظام الاهتزازي سلسلة من الترددات الاهتزازية ، أو تنص على. يتم تصويرها بواسطة الخطوط الأفقية في منحنى الطاقة الكامنة الموضح هنا. لاحظ أن الجزء السفلي من المنحنى لا يتوافق مع الحالة المسموح بها لأنه في هذه المرحلة يتم تحديد مواقع الذرات بدقة ، مما ينتهك مبدأ عدم اليقين. أدنى حد مسموح به ، أو أرض الحالة الاهتزازية هي الحالة التي يُرمز إليها بالرقم 0 ، وهي عادةً الحالة الوحيدة المأهولة بشكل كبير في معظم الجزيئات عند درجة حرارة الغرفة. من أجل القفز إلى حالة أعلى ، يجب أن يمتص الجزيء فوتونًا طاقته تساوي المسافة بين الحالتين.

بالنسبة للروابط الكيميائية العادية ، تتوافق اختلافات الطاقة بين هذه الترددات الاهتزازية الطبيعية مع تلك الموجودة في. يمتص الجزيء كل طول موجي من ضوء الأشعة تحت الحمراء الذي يثير الحركة الاهتزازية لرابطة معينة. بشكل عام ، كلما كانت الرابطة أقوى وكانت الذرات التي تربطها أخف ، كلما كان تردد التمدد الطبيعي أعلى وكلما كان الطول الموجي للضوء الذي يمتصه أقصر. جعلت الدراسات التي أجريت على مجموعة متنوعة من الجزيئات من الممكن تحديد الأطوال الموجية التي يمتصها كل نوع من الروابط (انظر هنا للحصول على قائمة مختصرة.) من خلال رسم درجة الامتصاص كدالة لطول الموجة ، يحصل المرء على الجزيء الذي يسمح على & quot؛ رؤية & quot ما هي أنواع السندات الموجودة.

طيف الأشعة تحت الحمراء للكحول تشير النقاط المنخفضة في الرسم البياني أدناه إلى ترددات ضوء الأشعة تحت الحمراء التي يمتصها الإيثانول (كحول الإيثيل) ،
CH3CH2أوه. لاحظ كيف أن ترددات التمدد التي تتضمن الهيدروجين أعلى ، مما يعكس الكتلة الأصغر لتلك الذرة. نلاحظ هنا فقط نطاقات الامتصاص الأكثر بروزًا.

الآن بعد أن عرفت شيئًا عن اهتزازات تمدد السندات ،
يمكنك إقناع أصدقائك بإخبارهم بذلك لماذا الماء أزرق

تتعقد أطياف الأشعة تحت الحمراء الفعلية بسبب وجود حركات أكثر تعقيدًا (امتدادات تتضمن أكثر من ذرتين ، تهتز ، وما إلى ذلك) ، وامتصاصها لحالات كمومية أعلى (نغمات) ، لذلك يمكن أن تصبح أطياف الأشعة تحت الحمراء معقدة للغاية. هذا ليس بالضرورة عيبًا ، لأن مثل هذه الأطياف يمكن أن تكون بمثابة & quot؛ بصمة & quot؛ فريدة لجزيء معين ويمكن أن تكون مفيدة في تحديده. لهذا السبب إلى حد كبير ، فإن أجهزة قياس الطيف بالأشعة تحت الحمراء هي معدات قياسية في معظم مختبرات الكيمياء.

إن جانب الترددات الممتدة والانحناء التي تؤثر على حياتنا بشكل مباشر هو الطريقة التي تمتص بها بعض غازات الغلاف الجوي ضوء الأشعة تحت الحمراء وبالتالي تؤثر على التوازن الحراري للأرض. بسبب أشكالها المتماثلة ، فإن مكونات الغلاف الجوي الرئيسية N2 و O2 لا تمتص ضوء الأشعة تحت الحمراء ، لكن المكونات الثانوية بخار الماء وثاني أكسيد الكربون هي ماصات قوية ، خاصة في منطقة الطول الموجي الطويل للأشعة تحت الحمراء. يتسبب امتصاص الغاز لضوء الأشعة تحت الحمراء في ارتفاع درجة حرارته ، لذا فإن أي مصدر لضوء الأشعة تحت الحمراء يميل إلى تدفئة الغلاف الجوي ، وتُعرف هذه الظاهرة باسم.

يمر الإشعاع القادم من الشمس (الذي يحتوي على القليل نسبيًا من ضوء الأشعة تحت الحمراء طويل الموجة) بحرية عبر الغلاف الجوي ويمتصه سطح الأرض ، مما يؤدي إلى ارتفاع درجة حرارته ويتسبب في إعادة إصدار بعض هذه الطاقة كأشعة تحت الحمراء طويلة الموجة. يتم امتصاص معظم الأخير بواسطة H.2O و CO2 ، الغازات الدفيئة الرئيسية في الغلاف الجوي غير الملوث ، مما يؤدي بشكل فعال إلى حبس الإشعاع كحرارة. وهكذا يتم تسخين الغلاف الجوي بواسطة الأرض ، بدلاً من أشعة الشمس المباشرة. بدون & # 147 & # 148 في الغلاف الجوي ، ستشع حرارة الأرض بعيدًا في الفضاء ، وسيكون كوكبنا باردًا جدًا بالنسبة للحياة.

التوازن الإشعاعي للأرض من أجل الحفاظ على متوسط ​​درجة حرارة ثابتة ، يجب أن تكون كمية الإشعاع (ضوء الشمس) التي يمتصها السطح متوازنة تمامًا مع كمية الأشعة تحت الحمراء ذات الطول الموجي الطويل المنبعثة من السطح والغلاف الجوي وإشعاعها مرة أخرى في الفضاء. تعمل غازات الغلاف الجوي التي تمتص ضوء الأشعة تحت الحمراء (الموضحة باللون الأحمر على الجزء الأيمن من هذا الرسم البياني) على منع هذا الانبعاث جزئيًا وتصبح أكثر دفئًا ، مما يرفع درجة حرارة الأرض. هذا الرسم البياني مأخوذ من صفحة ويب U. of Oregon المشار إليها أدناه.

منذ بداية الثورة الصناعية في القرن التاسع عشر ، تراكمت كميات هائلة من غازات الاحتباس الحراري الإضافية في الغلاف الجوي. كان ثاني أكسيد الكربون الناتج عن احتراق الوقود الأحفوري هو المصدر الرئيسي ، لكن الزراعة المكثفة تساهم أيضًا بكميات كبيرة من الميثان (CH4) وأكسيد النيتروز (N2O) وهي أيضًا ماصات فعالة للأشعة تحت الحمراء البعيدة. يعتقد الكثيرون أن الزيادة القابلة للقياس في هذه الغازات مسؤولة عن الزيادة في متوسط ​​درجة حرارة الأرض التي لوحظت على مدار الخمسين عامًا الماضية & # 151 وهو اتجاه يمكن أن يؤدي إلى حدوث فيضانات واسعة النطاق وكوارث أخرى إذا استمرت.

تأكد من أنك تفهم تمامًا المفاهيم الأساسية التالية التي تم عرضها أعلاه.

  • كيف تريد أنت تعريف؟
  • ما هو المقصود بجزيء؟ ما هي المعلومات الإضافية التي قد تكون مطلوبة لتحديد هيكلها؟
  • اشرح الفرق بين و ، وكيف يمكن لهذه العوامل أن تمنع هيكلًا معينًا من التواجد لفترة كافية للتأهل كـ a.
  • ارسم منحنى الطاقة الكامنة لجزيء ثنائي الذرة نموذجي ، واشرح كيف يوضح و.
  • اشرح كيف يمكن أن ترتبط الحرارة المنبعثة أو الممتصة في تفاعل كيميائي بطاقات الرابطة للمواد المتفاعلة والمنتجات.
  • اذكر العوامل الرئيسية التي تحدد المسافة بين ذرتين مترابطتين.
  • وصف ، بطريقة عامة ، كيف يمكن لمادة ما أن تكشف عن تفاصيل حول هيكلها الجزيئي.

ونسخ 2004-2016 بقلم ستيفن لور - آخر تعديل 2017-10-27

للحصول على معلومات حول موقع الويب هذا أو للاتصال بالمؤلف ،
الرجاء مراجعة كتاب Chem1 الظاهري الصفحة الرئيسية.

الصفحة الرئيسية لـ Chem1 Virtual Textbook موجودة على http://www.chem1.com/acad/virtualtextbook.html

المادة الكيميائية Chem1 - الجزء الأول لمحة عامة عن الروابط الكيميائية وخصائصهاس ويعمل كمقدمة لموضوع الترابط الكيميائي بمستوى مناسب لدورة في الكيمياء العامة. إنه جزء من كتاب الكيمياء الافتراضية العامة ، وهو كتاب مرجعي مجاني عبر الإنترنت للكيمياء العامة من تأليف ستيفن لور أوف

يغطي هذا الفصل الموضوعات التالية: تعريف الرابطة الكيميائية والجزيء ، والصيغ الهيكلية ، وتصور الهياكل المعقدة ، ومنحنيات الطاقة الكامنة ، وطاقات الرابطة ، وأطوال الروابط ، وأطياف امتصاص الأشعة تحت الحمراء ، ودفء غازات الاحتباس الحراري. يمكن الوصول إليه مباشرة على http://www.chem1.com/acad/webtext/chembond/cb01.html.

يتم توجيه هذه المواد بشكل أساسي إلى مستوى الكلية في السنة الأولى ، ولكن الكثير منها مناسب أيضًا لطلاب المدارس الثانوية. تم ترخيصه بموجب ترخيص Creative Commons Attribution 3.0 Unported License.


الروابط التساهمية

نوع آخر من الروابط الكيميائية القوية بين ذرتين أو أكثر هو أ الرابطة التساهمية. تتشكل هذه الروابط عندما يتم مشاركة الإلكترون بين عنصرين وهما أقوى أشكال الروابط الكيميائية وأكثرها شيوعًا في الكائنات الحية. تتشكل الروابط التساهمية بين العناصر التي تشكل الجزيئات البيولوجية في خلايانا. على عكس الروابط الأيونية ، لا تنفصل الروابط التساهمية في الماء.

ومن المثير للاهتمام أن الكيميائيين وعلماء الأحياء يقيسون قوة الرابطة بطرق مختلفة. يقيس الكيميائيون القوة المطلقة للرابطة (القوة النظرية) بينما يهتم علماء الأحياء أكثر بكيفية تصرف الرابطة في النظام البيولوجي ، والذي يكون عادةً مائي (ذو أساس مائي). في الماء ، تتفكك الروابط الأيونية بسهولة أكبر بكثير من الروابط التساهمية ، لذلك قد يقول علماء الأحياء إنها أضعف من الروابط التساهمية.إذا نظرت في كتاب الكيمياء ، فسترى شيئًا مختلفًا. هذا مثال رائع على كيف يمكن أن تؤدي نفس المعلومات إلى إجابات مختلفة اعتمادًا على المنظور الذي تشاهدها منه.

ترتبط ذرات الهيدروجين والأكسجين التي تتحد لتكوين جزيئات الماء ببعضها البعض بواسطة روابط تساهمية. يقسم الإلكترون من ذرة الهيدروجين وقته بين الغلاف الخارجي لذرة الهيدروجين والقشرة الخارجية غير المكتملة لذرة الأكسجين. لملء الغلاف الخارجي لذرة الأكسجين بالكامل ، هناك حاجة إلى إلكترونين من ذرتين من الهيدروجين ، ومن هنا يأتي الرمز "2" في H 2 O. يتم تقاسم الإلكترونات بين الذرات ، وتقسيم الوقت بينها "لملء" الغلاف الخارجي لكل منهما. هذه المشاركة هي حالة طاقة أقل لجميع الذرات المعنية مما لو كانت موجودة دون أن تمتلئ أغلفةها الخارجية.

هناك نوعان من الروابط التساهمية: القطبية وغير القطبية. الروابط التساهمية غير القطبية تتشكل بين ذرتين من نفس العنصر أو بين عناصر مختلفة تشترك في الإلكترونات بالتساوي. على سبيل المثال ، يمكن لذرة الأكسجين أن تتحد مع ذرة أكسجين أخرى لملء غلافها الخارجي. هذه الجمعية الغير قطبي لأن الإلكترونات ستوزع بالتساوي بين كل ذرة أكسجين. تتشكل رابطتان تساهمية بين ذرتي الأكسجين لأن الأكسجين يتطلب إلكترونين مشتركين لملء غلافه الخارجي. ستشكل ذرات النيتروجين ثلاث روابط تساهمية (تسمى أيضًا تساهمية ثلاثية) بين ذرتين من النيتروجين لأن كل ذرة نيتروجين تحتاج إلى ثلاثة إلكترونات لملء غلافها الخارجي. يوجد مثال آخر على الرابطة التساهمية غير القطبية في الميثان (CH 4 ) مركب. تحتوي ذرة الكربون على أربعة إلكترونات في غلافها الخارجي وتحتاج إلى أربعة إلكترونات أخرى لملئها. يحصل على هذه الأربعة من أربع ذرات هيدروجين ، كل ذرة توفر واحدة. تشترك جميع هذه العناصر في الإلكترونات بالتساوي ، مما يؤدي إلى إنشاء أربعة روابط تساهمية غير قطبية (الشكل 3).

في الرابطة التساهمية القطبية ، فإن الإلكترونات المشتركة بين الذرات تقضي وقتًا أقرب إلى نواة واحدة أكثر من النواة الأخرى. بسبب التوزيع غير المتكافئ للإلكترونات بين النوى المختلفة ، تتطور شحنة موجبة قليلاً (+) أو سالبة قليلاً (δ–). الروابط التساهمية بين ذرات الهيدروجين والأكسجين في الماء هي روابط تساهمية قطبية. تقضي الإلكترونات المشتركة وقتًا أطول بالقرب من نواة الأكسجين ، مما يمنحها شحنة سالبة صغيرة ، مما تقضيه بالقرب من نواة الهيدروجين ، مما يعطي هذه الجزيئات شحنة موجبة صغيرة.

الشكل 3 يصور جزيء الماء (على اليسار) رابطة قطبية بشحنة موجبة قليلاً على ذرات الهيدروجين وشحنة سالبة قليلاً على الأكسجين. تتضمن أمثلة الروابط غير القطبية الميثان (الوسط) والأكسجين (على اليمين).


بناء نموذج بوهر للذرة

يعد فهم تكوين الإلكترون أمرًا أساسيًا لفهم التفاعل الكيميائي. بينما يمكننا تحديد عدد الإلكترونات من العدد الذري ، يحتاج تكوينها إلى بعض الشرح الإضافي. تميل الإلكترونات إلى التشع حول النواة على مسافات مميزة ، تُعرف باسم المدارات. يمكن أن يساعدك هيكل الجدول الدوري في تحديد عدد المدارات التي يمتلكها عنصر ما وعدد الإلكترونات الموجودة في كل مدار.

يتم تقسيم الجدول الدوري إلى فترات (صفوف) ومجموعات (أعمدة). تمثل كل فترة عدد مدارات الإلكترون التي تمتلكها ذرة عنصر. يمكننا أيضًا تحديد كيفية ترتيب هذه الإلكترونات بناءً على موضع العنصر في الجدول الدوري. تملأ الإلكترونات المدارات الداخلية قبل إضافة مدارات جديدة. على سبيل المثال ، يحتوي الليثيوم (Li) على مدارين لأنه يقع في الفترة الثانية (الصف الثاني). نظرًا لأن العدد الذري لليثيوم هو 3 ، فنحن نعلم أنه يحتوي على 3 إلكترونات. يملأ الإلكترونان الأولان المدار الأول ، والمدار الأخير (المعروف باسم مدار التكافؤ) به إلكترون واحد (يُعرف باسم إلكترون التكافؤ). في الواقع ، تحتوي جميع العناصر الموجودة في العمود الأول (المجموعة 1) على إلكترون تكافؤ واحد ، ولكن بأعداد مختلفة من المدارات. هذا يعطيهم خصائص كيميائية متشابهة.

الشكل 2. طرق مختلفة لتمثيل ذرة عنصر الليثيوم. أ) الليثيوم كما هو موضح في الجدول الدوري. يحتوي الليثيوم على عدد ذري ​​3 (مما يشير إلى أنه يحتوي على 3 بروتونات وثلاثة إلكترونات) والكتلة الذرية 6.94. عند تقريب الكتلة الذرية إلى 7 ، يمكنك تحديد أن الليثيوم يحتوي على 4 نيوترونات. ب) الليثيوم كما يمثله نموذج بوهر للذرة. يتم تمثيل البروتونات والنيوترونات في منتصف الذرة ، أو النواة. على عكس الهليوم ، يحتوي الليثيوم على مداري إلكترون. أنت تعرف هذا لأنه في الصف الثاني ، أو الفترة. يجب أن تمتلئ المدارات الداخلية بالإلكترونات قبل أن تكتسب المدارات الخارجية الإلكترونات. عدد الإلكترونات الممكنة لكل مدار يساوي عدد العناصر خلال فترة. تحتوي الفترة الأولى على عنصرين ، وبالتالي يمكن لإلكترونين فقط احتلال المدار الأول. يحتوي الليثيوم على ثلاثة إلكترونات. لذلك يملأ الإلكترونان الأولان المدار الأول ويحتل الإلكترون المتبقي المدار الثاني. يُعرف المدار الخارجي باسم مدار التكافؤ ، وتُعرف إلكترونات مدار التكافؤ بإلكترونات التكافؤ. هناك 8 عناصر في الفترة الثانية تشير إلى أن المدار الثاني يمكنه استيعاب ما يصل إلى 8 إلكترونات. ج) مخطط نقطة الإلكترون من الليثيوم. يحتوي الليثيوم على إلكترون تكافؤ واحد ، والذي يتم تمثيله بنقطة واحدة.

تين. 3. الجدول الدوري للعناصر. بالنسبة لهذا المعمل ، سنركز فقط على الصفوف الثلاثة الأولى (أو الفترات). تمثل كل فترة عدد مدارات الإلكترون التي تمتلكها ذرة عنصر. على سبيل المثال ، العنصر 6 ، الكربون (C) في الفترة الثانية يشير إلى أنه يحتوي على مدارين. يمكننا أيضًا تحديد كيفية ترتيب هذه الإلكترونات بناءً على موضع العنصر في الجدول الدوري. عدد الإلكترونات لكل مدار يساوي عدد العناصر خلال فترة. تحتوي الفترة الأولى على عنصرين ، مما يشير إلى أن المدار الأول يمكن أن يحتوي على ما يصل إلى إلكترونين. يمكن أن يصل المدار الثاني إلى ثمانية. تملأ الإلكترونات المدارات الداخلية قبل إضافة مدارات جديدة. لتحديد عدد إلكترونات التكافؤ (الإلكترونات في المدار الخارجي) ، يمكنك العد البسيط من اليسار إلى اليمين في الفترة التي يوجد فيها العنصر. على سبيل المثال ، يحتوي الكربون (C) على 6 إلكترونات. إنه في الصف الثاني ، وبالتالي له مداريان. يوجد أول إلكترونين من الكربون في المدار الداخلي والأربعة إلكترونين في غلاف إلكترون التكافؤ. إذا عدت من اليسار إلى اليمين في الفترة 2 ، فإن الكربون هو العنصر الرابع. هذا يتوافق مع عدد إلكترونات التكافؤ التي يمتلكها الكربون ، أربعة. تعتبر إلكترونات التكافؤ مسؤولة بشكل أساسي عن التفاعل الكيميائي لعنصر ما.

الروابط الأيونية هي روابط قوية للغاية بين الذرات مع عدد غير متساوٍ من إلكترونات التكافؤ. تتشكل الروابط الأيونية عندما تنجذب الذرات المشحونة ، أو الأيونات ، عندما يتخلى المرء عن واحد أو أكثر من إلكتروناته للذرة الأخرى. الأيون عبارة عن ذرة أو جزيء لا يساوي إجمالي عدد الإلكترونات فيه العدد الإجمالي للبروتونات ، مما يعطي الذرة أو الجزيء صافي شحنة كهربائية موجبة أو سالبة. تُعرف العناصر التي تتخلى عن الإلكترونات بحرية باسم الكاتيونات ، والتي لها شحنة موجبة بسبب فقدان إلكترون سالب الشحنة (-1 × -1 = +1). الكاتيونات هي عناصر في المجموعة 1 والمجموعة 2. العناصر في هذه المجموعات لها غلاف تكافؤ مكتمل تقريبًا ولها شحنة سالبة قوية وتسرق إلكترونات الكاتيون (+1 × -1 = -1). تُعرف هذه العناصر باسم الأنيونات ، وتوجد عادةً في المجموعة 16 والمجموعة 17. تحدث الروابط الأيونية بسبب قوة الجذب الكهروستاتيكية بين أيونيين مشحونين بشكل معاكس: الكاتيونات (+) والأنيونات (-).

ملح الطعام هو مثال كلاسيكي على الرابطة الأيونية. كيميائيًا ، يُعرف الملح باسم كلوريد الصوديوم وله الصيغة الكيميائية ، NaCl. تخبرنا الصيغة الكيميائية أن ذرة واحدة من الصوديوم (Na) تتحد مع ذرة واحدة من الكلور (Cl). دعونا نرى كيف تتشكل هذه الرابطة.

الشكل 4. الرابطة الأيونية بين الصوديوم (Na) والكلور (Cl) من كلوريد الصوديوم ، Na + Cl-. ينتج عن فقدان إلكترون سالب الشحنة (e-) من ذرة الصوديوم كاتيون صوديوم موجب الشحنة (Na +) ، بينما يصبح الكلور أنيون سالب الشحنة (Cl-) بسبب اكتساب إلكترون.

يوجد أدناه مثال لتصور متحرك لكيفية عمل الرابطة الأيونية في فلوريد الصوديوم Na + F-. مثل الكلور ، يحتوي الفلور أيضًا على إلكترون تكافؤ واحد. لذلك تتشكل الرابطة الأيونية بشكل مشابه لـ Na + Cl-.

الشكل 5. الترابط الأيوني لـ NaF. الصوديوم (Na) يعطي إلكترونًا واحدًا للفلور (F). نظرًا لأن Na فقد إلكترونًا سالب الشحنة (e-) ، فإنه يحتوي على شحنة +1 (-1 × -1 = +1). شحنة الفلورين -1 منذ أن اكتسب إلكترونًا.

Exercsie C: مخططات لويس النقطية

يتأثر التفاعل الكيميائي في الغالب بعدد ذرات إلكترون التكافؤ. تميل إلكترونات المدارات الداخلية إلى أن تكون مستقرة للغاية وغير تفاعلية. في المقابل ، تتفاعل الإلكترونات الموجودة في المدار الخارجي (مدار التكافؤ) بنشاط مع الذرات الأخرى. تم تطوير مخططات لويس النقطية كطريقة لتبسيط نموذج بوهر للذرة لتصور تفاعلات إلكترونات التكافؤ بشكل أكثر كفاءة.

الشكل 6. مخطط لويس النقطي للنيتروجين. يحتوي النيتروجين على خمسة إلكترونات تكافؤ. سوف يتزاوج إلكترونان تكافؤان مع بعضهما البعض ويكونان غير متفاعلين في الرابطة التساهمية. ستتفاعل إلكترونات التكافؤ الثلاثة الأخرى غير المزاوجة مع ذرات أخرى في رابطة تساهمية.

لإنشاء مخطط لويس النقطي ، حدد عدد إلكترون التكافؤ في الذرة. على سبيل المثال ، يحتوي النيتروجين (N) على خمسة إلكترونات تكافؤ. يمكنك تحديد ذلك بسهولة عن طريق تحديد موقع النيتروجين في الجدول الدوري (العدد الذري 7). في الفترات الثلاث الأولى من الجدول ، عد ببساطة من اليسار إلى اليمين في الفترة التي يوجد فيها النيتروجين. النيتروجين هو العنصر الخامس في الفترة الثانية. لذلك ، يحتوي النيتروجين على خمسة إلكترونات تكافؤ.

بالنسبة للعناصر في الفترات الثلاث الأولى (وجميع العناصر في المجموعات 1-2 و 13-18) ، تميل الإلكترونات في المدار إلى الازدواج عندما يكون هناك أكثر من أربعة إلكترونات تكافؤ. في مثال النيتروجين ، يقترن اثنان من الإلكترونات وتكون غير متفاعلة ، تاركة ثلاثة إلكترونات تتفاعل مع الذرات المجاورة. بالنسبة إلى مخطط لويس النقطي ، قمنا برسم تخطيطي لهذه الظاهرة عن طريق إقران إلكترونين على جانب واحد من الرمز الكيميائي (للإشارة إلى عدم تفاعل هذه الإلكترونات) ووضع الإلكترونات الثلاثة الأخرى المتفاعلة على الجوانب الثلاثة الأخرى للرمز الكيميائي.

Exercsie D: الروابط التساهمية

تتضمن الروابط التساهمية مشاركة أزواج الإلكترونات بين الذرات ، عندما يكون هناك جاذبية متساوية نسبيًا بسبب الكهربية المتشابهة بين الذرات. تسمح هذه المساواة النسبية في التجاذب الكهرومغناطيسي لهذه الذرات بمشاركة الإلكترونات بين الذرات ، وربطها ببعضها البعض. تشترك الذرات في الجزيئات التساهمية في عدد كافٍ من الإلكترونات لإكمال غلاف التكافؤ.

الشكل 7. استخدام مخطط لويس النقطي لتصور كيفية تشكل الماء (H2O) عن طريق الترابط التساهمي. يحتوي جزيئي الهيدروجين على إلكترون واحد تفاعلي في مدار التكافؤ وكل منهما يشترك في إلكترون مع ذرة أكسجين واحدة. يحتوي الأكسجين على ستة إلكترونات تكافؤ ، زوجان غير متفاعلين. يتفاعل الإلكترونان المتبقيان مع ذرات الهيدروجين مكونين روابط تساهمية واحدة بين ذرة الأكسجين والهيدروجين.

الشكل 8. الهيكل العظمي للمياه. يتم تصور الروابط الفردية ، حيث يتم مشاركة إلكترونين بين الذرات كخط واحد بين الذرات.

السندات الفردية

نظرًا لأن الهيدروجين يحتوي على إلكترون واحد فقط في غلاف التكافؤ الأول ، فإنه يحتاج فقط إلى مشاركة إلكترون واحد من ذرة أخرى لإكمال غلاف التكافؤ. يمكن أن تتسع القشرة الأولى لإلكترونين فقط. العناصر التي ترتبط تساهميًا في الفترتين 2 و 3 (المجموعات 13-16) تحتاج إلى مشاركة عدد كافٍ من الإلكترونات لملء غلاف التكافؤ ، وهو ثمانية إلكترونات. تحتوي ذرة الأكسجين في حد ذاتها على 6 إلكترونات تكافؤ وتحتاج إلى مشاركة إلكترونين من الذرات المجاورة. تشترك كل ذرة هيدروجين في إلكترونها مع أحد إلكترونات الأكسجين ، وتتزاوج مكونة رابطة تساهمية واحدة ، تسمى عادةً رابطة واحدة. في بنية لويس النقطية ، يتم تصور هذه الرابطة من خلال النقطتين بين H و O. يتم إقران الإلكترونات الأربعة للأكسجين وهي غير متفاعلة ، والتي يتم تصورها من خلال النقطتين فوق وتحت O. يمكن أن يكون هيكل لويس النقطي تم تبسيطه إلى هيكل هيكلي عن طريق إبراز الروابط بين الذرات في الجزيء ، مع وجود خط واحد لكل إلكترونين مشتركين في رابطة واحدة. يمكن إظهار الإلكترونات غير المتفاعلة في بنية هيكلية ، ولكن عادةً ما يتم حذفها (ومع ذلك يتم استنتاجها).

الرابطة المزدوجة

يمكن لبعض الجزيئات أن تشترك في أكثر من إلكترونين بين الذرات. عندما يحدث هذا ، تظهر روابط مزدوجة أو ثلاثية. الأكسجين (O2) هو مثال على الرابطة المزدوجة. تحتاج كل ذرة أكسجين إلى مشاركة اثنين من إلكتروناتها من أجل ملء إلكترون التكافؤ الخاص بها. إذا كانت كل ذرة أكسجين تشترك في إلكترونين مع إلكترونين آخرين من الأكسجين (أربعة إلكترونات تفاعلية إجمالية مشتركة) ، فإن غلاف التكافؤ الخاص بهم بشكل جماعي مكتمل. هذا مثال على الرابطة المزدوجة. يحتوي الهيكل العظمي لـ O2 (الشكل 9) على سطرين بين ذرات الأكسجين ، يمثلان زوجين من الإلكترونات التي يتم مشاركتها بين ذرتي الأكسجين. تمثل بنية لويس النقطية للأكسجين رابطة مزدوجة بأربع نقاط بين ذرات الأكسجين ، تمثل الإلكترونات الأربعة المشتركة.

الشكل 9. هيكل لويس والهيكل العظمي لـ O2. أ) هيكل لويس O2. تحتوي ذرة الأكسجين على 6 إلكترونات تكافؤ. في O2 ، يتشارك زوجان من إلكترونات التكافؤ بين ذرتي الأكسجين ، مما يشكل رابطة مزدوجة. في بنية لويس ، يتم تصور الرابطة المزدوجة كأربع نقاط بين ذري الأكسجين. يحتوي كل أكسجين على زوجين من الإلكترونات غير المتفاعلة ، تظهر على شكل نقاط غير متجاورة بين الذرتين. ب) الهيكل العظمي لـ O2. عادة ما يتم تصور O2 على أنه هيكل عظمي ، مع وجود سطرين متصلين بواسطة خطين ، يمثلان الرابطة المزدوجة. عادة لا يتم عرض أزواج الإلكترون غير التفاعلية.

Exercsie E: روابط هيدروجينية

الشكل 10. هيكل ثلاثي الأبعاد لجزيء الماء. الماء جزيء قطبي ، بسبب التوزيع غير المتكافئ لكثافة الإلكترون. الأكسجين الموجود في الماء له شحنة سالبة جزئية (δ-) بسبب المشاركة غير المتكافئة بين أزواج إلكترونات الأكسجين والهيدروجين ، حيث يحتفظ الأكسجين بالإلكترونات المشتركة أكثر من الهيدروجين. في المقابل ، يحتوي الهيدروجين على شحنة موجبة جزئية (δ +). هذه الشحنات الجزئية داخل جزيء الماء مسؤولة أيضًا عن الترابط الهيدروجيني بين جزيئات الماء والجزيئات الأخرى.

الماء (H2O) هو في الواقع جزيء منحني. يحتوي الأكسجين على زوجين منفردان من الإلكترونات لا يترابطان مع ذرة أخرى. نظرًا لأن الماء عبارة عن جزيء رباعي السطوح (فكر في كرة ستايروفوم بها أربعة أعواد أسنان تخرج منها على مسافة متساوية من بعضها البعض) ، يجب أن تكون أزواج الإلكترونات الوحيدة متجاورة. عندما يحدث هذا ، يمارس الأزواج المنفردين قوة طاردة لبعضهم البعض تدفع ضد بعضها البعض عند 121.5 درجة. كل زوج إلكترون وحيد هو أيضًا 121.5 من الجزيء المجاور له. هذه الطبيعة المنحنية تولد قطبية وبنية منحنية في جزيء الماء.

كهرسلبية

بينما يتكون جزيء الماء من الروابط التساهمية ، هناك مشاركة غير متكافئة للإلكترونات بين ذرة الأكسجين وذرات الهيدروجين. نظرًا لأن الأكسجين يحتوي على ستة إلكترونات تكافؤ ولهيدروجين واحد فقط ، فإن الأكسجين له قوة سحب على الإلكترونات أقوى من الهيدروجين. يُعرف سحب الذرات هذا بالقدرة الكهربية.

ذرات الأكسجين كهرسلبية للغاية والتي تجذب الإلكترونات إليها بقوة أكبر من الهيدروجين ، مما يجعل المنطقة القريبة من الأكسجين أكثر سلبية قليلاً من المناطق المحيطة بذرتين الهيدروجين. بشكل فعال هذا يجعل الأكسجين سلبيًا جزئيًا (δ-). بعبارة أخرى ، تحتوي ذرة الأكسجين على الإلكترونات أكثر من الهيدروجين. يرجع انخفاض كهرسلبية الهيدروجين إلى عدم قدرته النسبية على التمسك بإلكتروناته في وجود الأكسجين ، مما يمنحه شحنة موجبة جزئيًا (δ +). يعطي هذا الاختلاف في قطبية الماء العديد من الخصائص الفريدة. يحدث الترابط الهيدروجيني بين الهيدروجين والعناصر عالية الكهرسلبية التالية: الأكسجين (O) والنيتروجين (N) والفلور (F).

الرابطة الهيدروجينية في الماء

في الماء ، تتشكل روابط الهيدروجين بين ذرات الأكسجين السالبة جزئيًا (-) لجزيء ماء واحد مع ذرات الهيدروجين الموجبة جزئيًا (δ +) لجزيء ماء آخر. في الماء السائل ، تحدث الرابطة الهيدروجينية بين الجزيئات ، لكن الروابط الهيدروجينية تنكسر بسهولة لأنها ضعيفة. لذلك ، فإن جزيئات الماء ترتبط باستمرار وتتفكك. في الجليد ، ترتبط جزيئات الماء بالجزيئات المجاورة ، لكنها لا تنفصل. نظرًا للهيكل المنحني لجزيء الماء ، فإن التركيب الجزيئي للثلج يشكل شبكة شبكية منتشرة أكثر من الماء السائل.

الشكل 11. الرابطة الهيدروجينية في الماء السائل. الطاقة الكهربية لجزيء الماء هي المسؤولة عن الطبيعة السائلة للماء. تتكون الروابط الهيدروجينية بين ذرات O المتجاورة وذرات H لجزيئات H20 المختلفة. تتشكل هذه الجزيئات وتنفصل بسهولة. يتم تصنيف جزيئات الماء السائل بشكل عشوائي ويتم ربطها وفصلها باستمرار ، مما يعطي خاصية الماء السائل حالة سائلة. الماء السائل أكثر كثافة من الجليد ، لأن جزيئاته أكثر إحكاما (كثافة) من الشبكة البلورية للثلج.

الشكل 12. الرابطة الهيدروجينية في الماء الصلب أو الجليد. الجليد مادة صلبة على المستوى الجزيئي لأن الروابط الهيدروجينية تتشكل بين جميع جزيئات الماء وتشكل بنية شبكية. ينتشر هذا الهيكل الشبكي (أو الهيكل البلوري) أكثر من الماء السائل ، بسبب قطبية (والشكل المنحني) لجزيء الماء. تولد الجزيئات الأكثر انتشارًا مواد ذات كثافة أقل. هذا هو السبب في أن الجليد يطفو على الماء.


ملاحظات المعلم: الروابط والقوى الكيميائية

الروابط داخل الجزيئية هي الروابط التي تربط الذرات بالذرات وتصنع المركبات. هناك 3 أنواع من الروابط داخل الجزيئية: تساهمية ، أيونية ، ومعدنية.

الرابطة التساهمية: رابطة يتم فيها مشاركة زوج أو أزواج من الإلكترونات بواسطة ذرتين.

  • تشير المركبات الجزيئية إلى الأنواع المرتبطة تساهميًا ، والتي تكون عمومًا ذات كتلة جزيئية منخفضة.
  • المركبات الجزيئية هي مركبات كتلة جزيئية عالية مرتبطة تساهميًا وخطية أو متفرعة أو متقاطعة.
  • الشبكة: مركبات تكون فيها كل ذرة مرتبطة تساهميًا مع أقرب جيرانها بحيث تكون البلورة بأكملها جزيء واحد.

الرابطة الأيونية: رابطة تجمع الذرات معًا في مركب التجاذب الكهروستاتيكي بين الأيونات المشحونة. تتشكل المركبات الأيونية بين الذرات التي تختلف بشكل كبير في الكهربية. يتم نقل الإلكترون (الإلكترونات) المتورط في الترابط من الأقل كهرسلبية إلى ذرة (ذرات) تشكيل أيونات كهربية.

السندات معدنية: رابطة ناتجة عن التجاذب بين الأيونات الموجبة والإلكترونات المتنقلة المحيطة.

القوى بين الجزيئات

القوى بين الجزيئات هي القوى التي تجذب الجزيئات أو الجزيئات لإعجاب أو عكس الجزيئات أو الجزيئات. عادة ، تشكل هذه القوى بين الجزيئات روابط أضعف بكثير من تلك الروابط التي تشكل المركبات. يتم وصف القوى بين الجزيئات أدناه.يتم تجميعها في 3 فئات فرعية بناءً على نوع الروابط الجزيئية التي تشكل مركبًا:

  • أيوني تظهر المركبات القوى الكهروستاتيكية بين الجزيئات التي تشكل روابط قوية مع الأنواع الأيونية الأخرى.
  • تساهمية تُظهر المركبات قوى فان دير فال بين الجزيئات التي تشكل روابط ذات قوى مختلفة مع المركبات التساهمية الأخرى. تشمل الأنواع الثلاثة لقوى فان دير فال: 1) التشتت (ضعيف) ، 2) ثنائي القطب (متوسط) ، و 3) الهيدروجين (قوي).
  • أيون ثنائي القطب تتشكل الروابط (الأنواع الأيونية إلى الجزيئات التساهمية) بين الأيونات والجزيئات القطبية. تشكل هذه المركبات عادة روابط متوسطة إلى قوية.

هناك خمسة أنواع من القوى بين الجزيئات موصوفة أدناه تتراوح قوة الرابطة الموصوفة من الأقوى إلى الأضعف (الثلاثة الأخيرة هي أمثلة لقوى فان دير فال). يرجى تذكر أن هذه المقارنة تتعلق بمناطق الجذب الأخرى بين الجزيئات وليس بقوة الرابطة التساهمية أو الأيونية ، فهناك العديد من الاستثناءات التي لم يتم توفيرها هنا.


آراء العملاء

أعلى التقييمات من الولايات المتحدة

كانت هناك مشكلة في تصفية الاستعراضات الآن. الرجاء معاودة المحاولة في وقت لاحق.

هذا الكتاب جيد حقًا إذا لم تكن قد درست الكيمياء على الإطلاق. لم أكن أدرس الكيمياء عندما كنت في المدرسة الثانوية ، والآن أعمل على المتطلبات المسبقة لأصبح RN والكيمياء مطلوبة للبرنامج. اقرأ بداية الكتاب واستخدم علامات التبويب المتوفرة لحجب الإجابات والعمل عليها ، ثم تحقق من إجاباتك لترى أين أخطأت.

نصحني أحد أصدقائي بهذا الكتاب وقمت بشرائه ، نعم ، إنه يعمل ولا أجيد الكيمياء في المدرسة الثانوية ، وهذا أمر منطقي للغاية للحصول عليه مساعدة كبيرة حقًا.

هذا الكتاب مكتوب بشكل واضح ومنظم جيدًا. يقدم مفاهيم بلغة يسهل فهمها. الرسوم البيانية واضحة. يقودك الكتاب إلى طرح موضوعات معقدة خطوة بخطوة بينما تجيب على الأسئلة النصية. أنا لا أتفق مع المراجع الذي ذكر أن هذا الكتاب للمراجعة فقط بمجرد معرفة المادة. يقدم هذا الكتاب مادة ثم يختبر فهمك للمادة. يجب عليك تغطية هذا الكتاب بالترتيب من الفصل الأول حتى النهاية حيث تبني الفصول اللاحقة على المواد التي تم تعلمها في الفصول السابقة.

إذا كنت بحاجة إلى نص ليعلمك الكيمياء الأساسية لفصل الأحياء ، فلا يمكنك أن تخطئ في هذا.

كان هذا الكتاب جزءًا من القائمة المطلوبة للفصل الذي أحضره. لدي بعض الخلفية في الكيمياء ، لكنها ليست كافية تقريبًا للفصل. لقد وجدت أن هذا الكتاب كان حقًا سهل الاستخدام وشرحت المفاهيم خطوة بخطوة. بعض الأمثلة / مشاكل العمل هي أشياء يمكنني استخدامها في الفصل الدراسي للعلوم بالصف السادس (الذي أقوم بتدريسه). يفصل هذا الكتاب بعض المفاهيم الأكثر صعوبة ويقودك إلى كيفية حلها / فهمها بشكل رائع.

أود أن أقترح هذا الكتاب لأي شخص يكافح في الكيمياء أو شخص يحتاج إلى بعض الخلفية الكيميائية ولكن لا يريد أن يأخذ فصلًا دراسيًا كاملاً.


بعض الكتب عن علم الأحياء والتطور

فوتويما ، دوجلاس ج. (1997). علم الأحياء التطوري. سندرلاند ، ماساتشوستس: سينيور أسوشيتس.

ريدلي ، مارك. (2003). تطور. بوسطن: بلاكويل العلمية.

هارتل ودانييل ل. وأندرو جي كلارك. (1997). مبادئ علم الوراثة السكانية. سندرلاند ، ماساتشوستس: سينيور أسوشيتس.

كرو ، جيمس ف وموتو كيمورا. (1970). مقدمة في نظرية علم الوراثة السكانية. إيدينا ، مينيسوتا: شركة بورغيس للنشر.

غرور ودان ووين هسيونغ لي. (2000). أساسيات التطور الجزيئي. سندرلاند ، ماساتشوستس: سينيور أسوشيتس.

لوونتين ، ريتشارد سي (1974). الأساس الجيني للتغيير التطوري. نيويورك: جامعة كولومبيا. صحافة.

جيليسبي ، جون هـ. (1997). أسباب التطور الجزيئي. نيويورك: جامعة أكسفورد. صحافة.

جولدينج ، بريان ، أد. (1994). تطور غير محايد. بوسطن: تشابمان وهول.

إندلر ، جون أ. (1986). الانتقاء الطبيعي في البرية. برينستون ، نيوجيرسي: جامعة برينستون. صحافة.

كوين ، ريتشارد. (2004). تاريخ الحياة. بوسطن: بلاكويل العلمية.

دوكينز ، ريتشارد. (1987). المكفوفين الساعاتي. نيويورك: دبليو دبليو. نورتون.

كيتشر ، فيليب. (1982). علم الإساءة. كامبريدج ، ماساتشوستس: مطبعة معهد ماساتشوستس للتكنولوجيا.

ويلسون ، إدوارد أو. (1992). تنوع الحياة. كامبريدج ، ماساتشوستس: هارفارد بيلكناب.

هالدين ، ج. (1932). أسباب التطور. برينستون ، نيوجيرسي: جامعة برينستون. الصحافة (أعيد طبعها عام 1990).

سيمبسون ، جورج ج. (1944). الإيقاع والوضع في التطور. نيويورك: جامعة كولومبيا. صحافة.

ماير ، إرنست إي (1982). نمو الفكر البيولوجي. كامبريدج ، ماساتشوستس: هارفارد بيلكناب.


شكر وتقدير

تم توفير خطوط Tet TKO mESC من قبل G.-L. Xu (معاهد شنغهاي للعلوم البيولوجية) و R. Jaenisch (معهد وايتهيد ، معهد ماساتشوستس للتكنولوجيا ، كامبريدج). نحن ممتنون لـ M. Okano و H. Niwa (كلاهما في جامعة Kumamoto ، اليابان) لتوفير خط Dnmt TKO mESC وخط خلية مراسل Oct4-YFP ، على التوالي. أ. مدعومة بزمالة من Fonds der Chemischen Industrie. نشكر مؤسسة Deutsche Forschungsgemeinschaft على الدعم المالي من خلال البرامج: SFB749 (TP A4) و SFB1032 (TP A5) و SPP1784 و CA275-11 / 1. نشكر برنامج Union Horizon 2020 على تمويل مشروع ERC Advanced EPiR (741912). تم الاعتراف بمزيد من الدعم من مجموعة التميز CiPSM (مركز علوم البروتين المتكاملة).


ملاحظات علم الأحياء على الإنزيمات

فيما يلي مجموعة من الملاحظات حول الإنزيمات. بعد قراءة هذه الملاحظات سوف تتعلم عن: 1. مقدمة عن الإنزيمات 2. أصل الإنزيمات 3. المعالم التاريخية 4. المعنى 5. الأهمية 6. الوحدة 7. الطبيعة الكيميائية 8. الخصائص 9. الخصائص 10. التسمية 11. التصنيف 12. الانزيمات مقابل. المحفزات غير البيولوجية 13. المحفزات والإنزيمات 14. الأنواع 15. طرق عمل الإنزيم وغيرها.

  1. ملاحظات على مقدمة في الإنزيمات
  2. ملاحظات حول أصل الإنزيمات
  3. ملاحظات على المعالم التاريخية للأنزيمات
  4. ملاحظات حول معنى الانزيم
  5. ملاحظات حول أهمية الانزيم
  6. ملاحظات على وحدة الانزيم
  7. ملاحظات حول الطبيعة الكيميائية للإنزيمات
  8. ملاحظات على خصائص الانزيم
  9. ملاحظات على خصائص الانزيمات
  10. ملاحظات على تسمية الانزيمات
  11. ملاحظات على تصنيف الانزيمات
  12. ملاحظات على الإنزيمات مقابل. محفزات غير بيولوجية
  13. ملاحظات على المحفزات والإنزيمات
  14. ملاحظات حول أنواع الإنزيمات
  15. ملاحظات حول طرق عمل الإنزيم
  16. ملاحظات حول تثبيط عمل الإنزيم
  17. ملاحظات على تثبيط ردود الفعل من الإنزيمات
  18. ملاحظات حول خصوصية الانزيم
  19. ملاحظات حول العوامل المؤثرة في أنشطة الإنزيم
  20. ملاحظات على المسارات البيوكيميائية للإنزيمات
  21. ملاحظات على تنظيم الانزيم

ملاحظة # 1. مقدمة في الإنزيمات:

تجري آلاف التفاعلات الكيميائية بسرعة كبيرة في أي لحظة معينة داخل جميع الخلايا الحية للكائن الحي. تتم تقريبًا جميع هذه التفاعلات بوساطة أجهزة جزيئية ملحوظة تسمى الإنزيمات. أي أن الإنزيمات أساسية لكل تفاعل كيميائي حيوي وتسمى محفزات الأنظمة البيولوجية (المحفزات الحيوية).

إنها في تسلسلات منظمة وتحفز مئات التفاعلات التدريجية التي تتحلل بواسطتها جزيئات المغذيات ، ويتم الحفاظ على الطاقة الكيميائية وتحويلها ، وتصنع الجزيئات البيولوجية من سلائف بسيطة. من خلال عمل الإنزيمات التنظيمية ، يتم تنسيق مسارات التمثيل الغذائي بشكل كبير لتحقيق تفاعل متناغم بين العديد من الأنشطة المختلفة اللازمة للحفاظ على الحياة.

تحفز الإنزيمات تنوعًا هائلاً من التفاعلات الكيميائية الحيوية نظرًا لقدرتها على ربط مجموعة واسعة جدًا من الجزيئات على وجه التحديد. من خلال الاستفادة من الذخيرة الكاملة للقوى بين الجزيئات ، تجمع الإنزيمات الركائز معًا في اتجاه مثالي ، تمهيدًا لتكوين الروابط الكيميائية وكسرها.

إنها تحفز التفاعلات عن طريق تثبيت الحالات الانتقالية ، وهي أعلى أنواع الطاقة في مسارات التفاعل. من خلال الاستقرار الانتقائي لحالة الانتقال ، يحدد الإنزيم أي تفاعل من عدة تفاعلات كيميائية حيوية محتملة تحدث بالفعل.

حتى الثمانينيات ، كان يُعتقد أن جميع الإنزيمات هي بروتينات. بعد ذلك ، اكتشف كل من Tom Cech و Sidney Altman بشكل مستقل أن بعض جزيئات RNA قد تعمل كأنزيمات قد تكون محفزات حيوية فعالة. أصبحت هذه المحفزات الحيوية للـ RNA تُعرف باسم الريبوزيمات.

ملاحظة رقم 2. أصل الإنزيمات:

عادة ما تكون الإنزيمات عبارة عن مواد بروتينية قادرة على تحفيز التفاعلات الكيميائية والخطيرة من أصل بيولوجي دون أن تخضع نفسها لأي تغيير. لذلك ، يطلق عليهم اسم المحفزات الحيوية. يتم تصنيع الإنزيمات بواسطة الخلايا الحية.

صاغ كوهني (1878) مصطلح "إنزيم" للإشارة إلى المواد الفعالة التحفيزية التي كانت تُعرف سابقًا باسم الخميرة. اكتشف بوكنر (1897) الإنزيمات مع الاكتشاف العرضي أن تخمير السكر لا ينتج فقط عن خلايا الخميرة الحية ولكن أيضًا عن مستخلص الخميرة.

من الواضح أن المستخلص يحتوي على محفزات حيوية مطلوبة لهذه العملية. عزل بوخنر (1903) أيضًا أول إنزيم. حصل على جائزة نوبل في نفس العام ، 1903. هناك العديد من الإنزيمات حيث يتم تحفيز كل تفاعل كيميائي حيوي بواسطة إنزيم منفصل. تشير التقديرات إلى أن الخلية تحتوي على أكثر من 5000 مادة كيميائية. عدد التفاعلات الكيميائية عدة مرات.

لذلك ، فإن عدد الإنزيمات هو عدة آلاف. تحتوي الخلية التي يبلغ متوسط ​​قطرها 20 م على حوالي 1000 تفاعل كيميائي يحدث في أي وقت. كل منهم يحتاج إلى إنزيمات محددة. جميع الإنزيمات غير موجودة في جميع الأوقات في الخلية ولكنها تتشكل عند الحاجة من البصمة الزرقاء الموجودة في الحمض النووي.

تعمل الإنزيمات بشكل أساسي داخل الخلايا الحية. كما اكتشف بوخنر ، يمكن استخلاصها من الخلايا وتحفيز التفاعلات خارج الخلايا الحية. في الطبيعة ، تفرز الخلايا الحية بعض الإنزيمات وتصنع لأداء تحفيز خارج الخلية.

تنتمي إنزيمات الجهاز الهضمي إلى هذه الفئة. العديد من الإنزيمات ذات الأهمية الطبية والكيميائية متاحة الآن في السوق ، على سبيل المثال ، أقراص المنفحة (من رينين معدة العجل) لتخثر بروتين الحليب أثناء تحضير الجبن ومنتجات الألبان الأخرى.

En & shyzymes وظيفية خارج الخلايا الحية تسمى exo-enzymes ، على سبيل المثال ، الإنزيمات الموجودة في العصارات الهضمية ، الليزوزيم للدموع. تُعرف الإنزيمات الوظيفية داخل الخلايا الحية باسم الإنزيمات الداخلية ، على سبيل المثال ، إنزيمات دورة كريبس (داخل الميتوكوندريا) ، وإنزيمات تحلل السكر (داخل السيتوبلازم).

تُعرف الكيمياء الحيوية التي يعمل عليها الإنزيم بالركيزة. في حالة وجود مادتين كيميائيتين حيويتين في التفاعل ، فإن نفس الشيء يسمى المتفاعلات. تسمى المواد الكيميائية المتكونة بعد الانتهاء من التفاعل على أنها منتجات. المنتجات النهائية تسمى أيضًا المنتجات النهائية. يسمى جزء من الإنزيم الذي يشارك في تحفيز التفاعل الكيميائي الحيوي بالموقع النشط.

ملاحظة 3. المعالم التاريخية للأنزيمات:

تم التعرف على وجود الحفز البيولوجي ووصفه لأول مرة في أواخر القرن الثامن عشر أثناء دراسة هضم اللحوم عن طريق إفراز المعدة. بعد ذلك ، خلص لويس باستير في خمسينيات القرن التاسع عشر إلى أن تخمير السكر إلى كحول بواسطة الخميرة يتم تحفيزه بواسطة & # 8220 المخمرات & # 8221.

افترض أن هذه الخميرة لا تنفصل عن بنية خلايا الخميرة الحية ، وهي وجهة نظر تسمى & # 8216vitalism "سادت لسنوات عديدة. صاغ FW Kuhne مصطلح الإنزيم في عام 1878 لتمثيل & # 8220ferments & # 8221. تم عزل أول إنزيم بواسطة E.Buchner في عام 1903 وحصل على جائزة نوبل في نفس العام.

اكتشف جيمس سومنر طبيعة البروتين للإنزيم لأول مرة في عام 1926 عندما قام بتنقية إنزيم اليورياز وحصل عليه في شكل بلوري. لهذا ، حصل سومنر على جائزة نوبل في عام 1946.

ملحوظة # 4. معنى الانزيم:

الإنزيم هو بروتين يتم تصنيعه في خلية حية ويحفز أو يسرع تفاعلًا حراريًا محتملًا بحيث يكون معدل التفاعل متوافقًا مع العملية الكيميائية الحيوية الضرورية للحفاظ على الخلية. يطلق عليه أحيانًا محفز عضوي أو محفز حيوي.

أكثر من 90٪ من الإنزيمات عبارة عن بروتينات جلوبو وشيلر بسيطة (الشكل 8.14). الباقي عبارة عن بروتينات مترافقة ، والتي تحتوي على جزء غير خجول من البروتين يسمى المجموعة الاصطناعية. العديد من الإنزيمات لها كتلة جزيئية نسبية بين 10000 و 50000 دالتون.

كان أول إنزيم تم اكتشافه هو amy & shylase ، والذي يحفز تحويل النشا إلى مالتوز ، في عام 1833 بواسطة اثنين من الكيميائيين الفرنسيين باين وبيرسوز. ومع ذلك ، لم يكن معروفًا حتى عام 1876 عندما اقترح عالم الكيمياء الحيوية الألماني الشهير فيلهلم كون مصطلح الإنزيم.

ملحوظة # 5. أهمية الإنزيم:

الأهمية البيولوجية للإنزيمات:

(ط) تحدث آلاف التفاعلات الكيميائية في جسم كائن حي. كلهم تتوسطهم الإنزيمات ،

(2) الإنزيمات هي محفزات متخصصة تعمل في درجات حرارة بيولوجية ،

(3) لا تتطلب تفاعلات الإنزيم بوساطة معالجة قاسية ،

(4) تكون خاصة بدرجة الحموضة بحيث تعمل التفاعلات التي تتطلب درجة حموضة مختلفة في أجزاء مختلفة من الجسم ،

(5) لأنها تعمل في ظل ظروف مواتية ، تجبر الإنزيمات الكائنات الحية على العيش في بيئة مواتية ،

(6) يتم تنظيم الإنزيمات بدرجة عالية. يتم التحكم في تكوينها بواسطة جينات منفصلة. يسمح تنشيط الجينات وقمعها لبعض الإنزيمات بأن تكون وظيفية أو غير وظيفية في الخلايا.

الأهمية الاقتصادية للإنزيمات:

إنه الكشف عن أمراض مثل الإيدز.

إنها إنزيمات تستخدم في تكسير الحمض النووي في مواقع محددة. يتم استخدام شظايا الحمض النووي والخجل في الهندسة الوراثية.

ثالثا. المشروبات الكحولية:

يستخدم مركب إنزيم الإنزيم الذي تم الحصول عليه من الخميرة في تخمير أو تخمير المشروبات الكحولية.

تحتوي على البروتياز لغسيل الملابس بشكل أكثر إشراقًا والأميلاز لغسيل الأطباق.

يضاف التربسين إلى أغذية الأطفال التي يتم هضمها جزئيًا.

يستخدم الإنزيم في إزالة الجلطات الدموية داخل الأوعية الدموية.

يستخدم الدياستاز والإنزيمات الأخرى بانتظام من قبل المرضى الذين يعانون من نقص عصارة الجهاز الهضمي.

تستخدم أقراص المنفحة أو رينين لتحضير الجبن. يتم استخدام اللاكتاز والليباز لتوفير الاتساق والنكهة المناسبة للجبن.

يتم استخدامه لتطهير عصائر الفاكهة ، وتكسير الألياف وتحضير القهوة الخضراء.

يستخدم الإنزيم لمنع برودة المشروبات ، وإزالة صمغ الحرير ، وتنظيف الجلود ، وتليين الخبز واللحوم.

ملحوظة # 6. وحدة الانزيم:

الكمية المولية الفعلية للإنزيم في تفاعل محفز بالإنزيم غير معروفة في العديد من المواقف. في مثل هذه الحالات ، يمكن التعبير عن كمية الإنزيم من حيث نشاط الإنزيم الذي تمت ملاحظته.

تحدد اللجنة الدولية للإنزيمات التي أنشأها الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية وحدة دولية واحدة من الإنزيم على أنها كمية الإنزيم التي تحفز تكوين ميكرومول واحد من المنتج في دقيقة واحدة.

عند تحديد الوحدة الدولية الواحدة ، يجب تحديد شروط الفحص لأن الإنزيمات حساسة جدًا لعوامل مثل الأس الهيدروجيني ودرجة الحرارة والقوة الأيونية. تعريف آخر لوحدات الإنزيم هو & # 8216katal & # 8217. يتم تعريف الكاتال الواحد على أنه كمية الإنزيم التي تحفز تحويل مول واحد من الركيزة إلى منتج في ثانية واحدة. وبالتالي ، فإن كاتال واحد يساوي 6 × 107 وحدة دولية.

ملاحظة رقم 7. الطبيعة الكيميائية للأنزيمات:

جميع الإنزيمات عبارة عن بروتينات كروية باستثناء إنزيمات الحمض النووي الريبي (RNA) التي تم اكتشافها مؤخرًا. قد تحتوي بعض الإنزيمات بالإضافة إلى ذلك على مجموعة غير بروتينية. وفقًا لذلك ، هناك نوعان من الإنزيمات ، بسيط ومترافق.

إنه إنزيم مكون بالكامل من البروتين. يتكون الموقع النشط من مجموعة محددة من الأحماض الأمينية الخاصة به. مادة أو مجموعة إضافية غائبة ، على سبيل المثال ، البيبسين ، التربسين ، اليورياز.

إنه إنزيم يتكون من جزأين - جزء بروتيني يسمى apoenzyme (على سبيل المثال ، بروتين فلافوبروتين) وجزء غير بروتيني يسمى العامل المساعد. يسمى إنزيم con & shyjugate الكامل ، الذي يتكون من apoenzyme والعامل المساعد ، holoenzyme. يتم تكوين الموقع النشط بشكل مشترك بواسطة إنزيم وعامل مساعد.

العامل المساعد هو جزء صغير ومستقر للحرارة وقابل للتبديل من الإنزيم المترافق. قد تكون ذات طبيعة داخلية أو خجولة أو عضوية. العوامل المساعدة العضوية من نوعين ، الإنزيمات المساعدة والمجموعات الاصطناعية.

الإنزيمات المساعدة هي عوامل مساعدة عضوية غير بروتينية يمكن فصلها بسهولة. المجموعات التعويضية عبارة عن عوامل مساعدة عضوية غير بروتينية مرتبطة ارتباطًا وثيقًا بالأنزيمات ، مثل الهيم (= haem) والبيوتين وفوسفات البيريدوكسال. Heme (= haem) عبارة عن مجموعة صناعية تحتوي على الحديد في السيتوكروم والهيموغلوبين والميوغلوبين والكتلاز والبيروكسيداز.

السببان الأخيران يتسببان في انهيار هيدروجين بيروكسيد الماء والأكسجين. يعتبر كل من FMN و FAD مجموعات صناعية من قبل بعض العمال بينما يعتبرها البعض الآخر أنزيمات مساعدة.

يشارك كل من الإنزيم ومجموعة الأطراف الاصطناعية في تفاعلات النقل الجماعي. تتطلب المجموعة التعويضية أنزيم واحد لالتقاط المجموعة ونقلها. يتطلب الإنزيم المساعد اثنين من إنزيم Apo ، أحدهما لالتقاط المجموعة والثاني لنقل المجموعة ، على سبيل المثال ، NAD + ، NADP + ، CoA.

يحتوي الإنزيم المساعد على ثلاث وظائف مهمة:

(أ) الإنزيم المساعد ضروري لجلب الركيزة في اتصال مع الإنزيم ،

(ب) تلتقط ناتج التفاعل ، على سبيل المثال ، الهيدروجين في حالة NAD + (نيكوتيناميد أدينين ثنائي النوكليوتيد) أو NADP +.

(ج) يتم نقل المنتج الذي يتم التقاطه بواسطة أنزيم إلى مادة متفاعلة أخرى.

يستخدم بعض العمال مصطلح العامل المساعد لأي مجموعة غير بروتينية غير مرتبطة بشكل فضفاض. العامل المساعد العضوي يسمى أنزيم. يستخدمون مصطلح المجموعة الاصطناعية بالمثل لكل من المجموعة العضوية وغير العضوية المرتبطة بقوة بالإنزيم.

معظم الإنزيمات المساعدة مصنوعة من فيتامينات قابلة للذوبان في الماء ، و C ، مثل الثيامين ، الريبوفلافين ، النيكوتيناميد ، البيريدوكسين. تشمل العوامل المساعدة غير العضوية أيونات من مجموعة متنوعة من العناصر المعدنية الدقيقة مثل الكالسيوم والحديد والنحاس والزنك والمغنيسيوم والمنغنيز والبوتاسيوم والنيكل والموليبيد والشينوم والسيلينيوم والكوبالت.

عادة ما تعمل كمنشّطات من خلال تكوين واحد أو أكثر من روابط coor & shydination مع كل من الركيزة والموقع النشط للإنزيم. Fe 2+ هو العامل المساعد للكاتلاز. أيون الكلوريد يحفز نشاط الأميليز اللعابي. الزنك مطلوب لنشاط carboxypeptidase NAD + و NADP +.

موقع نشط أو موقع نشط:

جزيء الإنزيم بأكمله غير نشط في تحفيز تفاعل كيميائي. فقط جزء صغير منه نشط. يطلق عليه الموقع النشط أو الموقع النشط. قد يحتوي الإنزيم على موقع واحد إلى عدة مواقع نشطة. الموقع أو البقعة النشطة هي منطقة من الإنزيم قادرة على جذب جزيئات ركيزة معينة وحملها من خلال شحنتها المحددة وحجمها وشكلها للسماح بالتغير الكيميائي.

فشل في التعرف على الجزيئات الأخرى. يتكون الموقع النشط من عدد قليل من الأحماض الأمينية ومجموعاتها الجانبية التي يتم تجميعها معًا بطريقة معينة بسبب الطي الثانوي والثالث لجزيء البروتين (الشكل 9.27) وارتباطه بالعامل المساعد ، إن وجد.

على سبيل المثال ، الموقع النشط للألدوليز هو جلايسين-هيستيدين-ألانين بينما موقع أوكسيديز بيروفيك هو حمض الأسبارتيك-سيستين-ألانين. تساعد الأحماض الأمينية المتبقية في الحفاظ على شكل جزيء الإنزيم.

ملاحظة رقم 8.خصائص الانزيم:

فيما يلي بعض خصائص الإنزيم:

الإنزيمات هي بشكل عام بروتينات كروية.قد يكون لديهم مواد عضوية أو غير عضوية إضافية لنشاطهم. ومع ذلك ، هناك نوعان من إنزيمات الحمض النووي الريبي المعروفين ، الريبوزيم والريبونوكلياز- P. تم العثور أيضًا على Peptidyl transferase ليكون جزءًا من الرنا الريباسي بواسطة Noller (1992).

ثانيا. الوزن الجزيئي الغرامي:

نظرًا لكونها بروتينية ، فإن الإنزيمات عبارة عن جزيئات عملاقة بوزن جزيئي يتراوح من 6000 (فيركسين جرثومي) إلى 4600000 (مركب نازعة هيدروجين البيروفات).

ثالثا. الطبيعة الغروية:

وهي محبة للماء وتشكل مائيًا في الولاية الحرة.

رابعا. تفاعل كيميائي:

لا تبدأ الإنزيمات تفاعلًا كيميائيًا ولكنها تزيد من معدل التفاعل الكيميائي. إنهم لا يغيرون التوازن ولكنهم يحققون التوازن قريبًا جدًا.

الخامس. كفاءة:

عدد جزيئات الركيزة التي تتغير في الدقيقة بواسطة جزيء أو إنزيم يسمى رقم الدوران (kcat). كلما زاد رقم التحويل ، زادت كفاءة الإنزيم. يعتمد ذلك على عدد النقاط النشطة الموجودة على الإنزيم ، والتصادمات الدقيقة بين المواد المتفاعلة ومعدل إزالة المنتجات النهائية.

إن رقم التحويل الأمثل لأنزيم الأنهيدراز الكربوني (إنزيم موجود في كرات الدم الحمراء) هو 36 مليون ، والكاتلاز 5 ملايين ، وإنزيم السكراز أو الإنفرتيز 10،000 ، والبروتين الفلافوبروتين 50. وعادة ما يكون الإنزيم الفعال والخداع أكثر بكثير من المحفزات غير العضوية.

على سبيل المثال:

معدل التحلل المائي الناتج عن الإنزيم في اليوريا أعلى بمقدار 1014 مرة من معدل التحلل المائي الحمضي الذي يتم إجراؤه عند درجة حرارة أعلى تبلغ 40 درجة مئوية. وبالمثل ، فإن معدل ترطيب ثاني أكسيد الكربون أسرع بمقدار 10 ملايين مرة في وجود إنزيم الأنهيدراز الكربوني مقارنة بغيابه.

السادس. شكل غير متغير:

لا يتم تحويل الإنزيمات أو استخدامها بأي شكل من الأشكال في التفاعل الكيميائي ولكنها تخرج دون تغيير في نهاية التفاعل.

السابع. انعكاس:

من الناحية النظرية ، يمكن عكس جميع التفاعلات التي يتم التحكم فيها عن طريق الإنزيم. ومع ذلك ، فإن الانعكاس يعتمد على متطلبات الطاقة وتوافر المواد المتفاعلة وتركيز المنتجات النهائية ودرجة الحموضة.

ثامنا. خصوصية الانزيم:

الإنزيمات محددة للغاية في عملها. على سبيل المثال ، يعمل إن & شيزيم مالتاز على سكر مالتوز ولكن ليس على اللاكتوز أو السكروز. قد تعمل الإنزيمات المختلفة على نفس الركيزة ولكنها تؤدي إلى منتجات مختلفة.

على سبيل المثال ، ينتج رافينوز rnelibiose والفركتوز في وجود إنزيم السكراز بينما ينتج إنزيم melibiase اللاكتوز والسكروز. وبالمثل ، قد يعمل الإنزيم على ركائز مختلفة ، على سبيل المثال ، يمكن أن يعمل السكراز على كل من السكروز والرافينوز لإنتاج منتجات نهائية مختلفة.

التاسع. حساسية الحرارة:

جميع الإنزيمات حساسة للحرارة أو قابلة للحرارة. تعمل معظم الإنزيمات على النحو الأمثل بين 25 درجة و 35 درجة مئوية. تصبح غير نشطة في درجات حرارة متجمدة وتتحول إلى طبيعتها عند 50 درجة -55 درجة مئوية. ومع ذلك ، فإن الطحالب الحرارية والبكتيريا استثناء. تظل إنزيماتهم وظيفية حتى عند 80 درجة مئوية. كما لا يتم تغيير طبيعة إنزيمات البذور والجراثيم عند 60 درجة - 70 درجة مئوية.

x. سموم البروتين:

كونها مصنوعة من البروتينات ، فإن الإنزيمات يتم تثبيطها أو تعطيلها وإزالتها بواسطة كل تلك المواد والقوى التي تدمر بنية البروتين ، مثل المعادن الثقيلة ، والأشعة عالية الطاقة والألواح.

يعمل كل إنزيم عند درجة حموضة معينة (الشكل 9.28) ، على سبيل المثال ، البيبسين (2 درجة حموضة) ، سوكراز (4.5 درجة حموضة) ، اللعاب اللعابي وشيلاز (6.8 درجة حموضة) ، التربسين (8.5 درجة حموضة). يؤدي التغيير في درجة الحموضة إلى جعل الإنزيمات غير فعالة.

إن خصوصية الأس الهيدروجيني لأنزيم ac & shytivity مفيدة في تنظيم الإنزيمات ، على سبيل المثال ، يوقف الأميلاز اللعابي نشاطه في المعدة حيث يتم إفراز حمض الهيدروكلوريك. يقوم نفس الحمض بتنشيط إنزيم البيبسين الآخر من قبله والمسمى البيبسينوجين. يمكن أيضًا تحويل البيبسينوجين إلى بيبسين عن طريق النشاط التحفيزي لهذا الأخير.

الثاني عشر. مجمع الركيزة الإنزيم:

المواقع النشطة للإنزيمات لها شكل محدد لجذب الركيزة وتثبيتها. عادة ما يمتلك شقًا أو جيبًا حيث تتناسب الركيزة بطريقة تكميلية. ينضم الاثنان لتشكيل معقد يعرف باسم الإنزيم - مركب الركيزة (ES).

الدولة المعقدة قصيرة العمر. يتم تغيير الركيزة إلى منتجات. تظل المنتجات معقدة مع الموقع النشط للإنزيم لفترة وجيزة. سرعان ما ينفصلون ويتم تحرير الموقع النشط لأداء عمل تحفيزي آخر.

كلما زاد تقارب الإنزيم مع الركيزة ، زاد النشاط التحفيزي.

الثالث عشر. ردود الفعل المتسلسلة:

التفاعلات البيوكيميائية ليست معزولة. عدد منهم يحدث في تتابع سريع. يعمل فريق من الإنزيمات واحدًا تلو الآخر لإنجاز مثل هذه التفاعلات متعددة الخطوات ، على سبيل المثال ، خمسة إنزيمات لتحويل ثريونين إلى إيزولوسين.

ملحوظة # 9. خصائص الإنزيمات:

جميع الإنزيمات عبارة عن بروتينات ، لكن إنزيم وظيفي و shytional له مكونات مختلفة ويتم تسمية هذه المكونات بشكل مختلف ، بمعنى ،

بروتين مترافق وإنزيم وظيفي.

جزء متعدد الببتيد من الإنزيم ، وهو غير نشط تحفيزيًا.

الجزء العضوي غير البروتيني ، والذي يمكن فصله كثيرًا عن الإنزيم.

إذا كانت مادة ما مرتبطة بقوة (تساهميًا) بجزء البروتين من الإنزيم ، فيتم الإشارة إليها على أنها مجموعة صناعية. إنه جزء غير بروتيني من أي بروتين مترافق. لذا فإن الإنزيم المساعد هو مثال محدد لمجموعة الأطراف الصناعية.

هناك العديد من إنزيمات البروتين المعدني التي يرتبط فيها أيون المعدن (مثل Mg ++ و Mn ++ و Zn ++) إما بـ apoen & shyzyme أو بالإنزيم المساعد. يتم تعيين المعدن في العادة وخجولًا كمنشط. إنها تشكل معقد تنسيق بين الإنزيم والركيزة ، وتنشط الركيزة عن طريق تحفيز التحولات الإلكترونية.

Pro-enzyme أو Zymogens:

إنها إنزيمات بروتينية بسيطة تفرز بشكل خامل.

إنها العملية التي يتم فيها تحويل البروتين غير النشط (الإنزيم المؤيد أو الزيموجينات) إلى إنزيم نشط.

ملاحظة رقم 10. تسمية الإنزيمات:

يجب أن تنتهي جميع أسماء الإنزيمات بلاحقة. الاستثناءات هي بعض الأسماء القديمة ، على سبيل المثال ، بتالين ، بيبسين ، التربسين. تشير بعض الأسماء القديمة إلى المصدر ولكن ليس الإجراء ، على سبيل المثال ، باباين من البابايا ، وبروميلين من الأناناس من عائلة بروميليسيوس.

في نظام المودم يتم إعطاء أسماء إنزيمات النظام بعد:

(ط) الركيزة التي تم العمل عليها ، على سبيل المثال ، السكراز (بعد السكروز) ، الليباز ، البروتيناز ، النيوكلياز ، الببتيداز ، المالتاز

(2) التفاعل الكيميائي ، على سبيل المثال ، ديهيدروجينيز ، أوكسي وشيداز ، كربوكسيلاز ، ديكاربوكسيلاز ، إلخ.

الفئة الثانية من الأسماء هي أسماء المجموعات. غالبًا ما يتم تأهيلهم بإضافة اسم الركيزة ، على سبيل المثال ، dehydroge & shynase succinic dehydrogenase isocitric dehydrogenase و glutamate-pyruvate transaminase و DNA polymerase.

وبالتالي فإن بوليميراز الدنا يحفز تخليق أجزاء الحمض النووي من خلال بلمرة ديوكسي ريبونوكليوتيدات. وبالمثل ينقل الترانساميناز الغلوتامات-البيروفات المجموعة الأمينية (–NH2) من الغلوتامات إلى البيروفات.

ملحوظة # 11. تصنيف الانزيمات:

في العصور القديمة تم تصنيف الإنزيمات إلى فئتين رئيسيتين:

(ط) التحلل المائي:

تحفيز التحلل المائي للجزيئات الكبيرة إلى جزيئات أصغر ، على سبيل المثال ، الكربوهيدرات أو الأميليز ، البروتياز ، الليباز ، الإستراتز ، الفسفوريلاز ، الأميداز. الإنزيمات الهاضمة تتحلل في الطبيعة. غالبًا ما يتم تجميعها في ثلاثة أنواع - المحللة للبروتين ، والمحللة للنشواني ، والمحللة للدهون ،

(2) إزالة السموم:

تفاعلات محفزة غير التحلل ، على سبيل المثال ، الألدولاسات ، نازعات الهيدروجين ، الأكسيدازات ، البيروكسيداز ، الكاتالازات ، الكربوكسيلاز ، إلخ. تم تقديم النظام المودم لتصنيف الإنزيمات من قبل الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية (IUB) في عام 1961. وهو يجمع الإنزيمات في الفئات الست التالية.

يشاركون في تفاعلات الأكسدة والاختزال أو نقل الإلكترونات.

إن أوكسيدوروكتازات هي من ثلاثة أنواع - أوكسيديز ، ديهيدروجينازات واختزال ، على سبيل المثال ، أوكسيديز السيتوكروم (يؤكسد السيتوكروم) ، نازع هيدروجين السكسينات ، اختزال النترات.

ينقلون مجموعة من جزيء إلى آخر ، على سبيل المثال ، إنزيم الجلوتامات- بيروفات ترانساميناز (ينقل المجموعة الأمينية من الغلوتامات إلى البيروفات أثناء تخليق الألانين). لا يحدث نقل المجموعة الكيميائية في فري ستيت.

إنها تحفز التحلل المائي للروابط مثل الإستر ، الأثير ، الببتيد ، الجليكوسيد ، С-С ، هاليد С ، P-N ، وما إلى ذلك والتي تكونت عن طريق تكثيف الجفاف. تقوم الهيدرولاز بتفكيك الجزيئات الكبيرة إلى جزيئات أصغر بمساعدة مجموعات الهيدروجين والهيدروكسيل من جزيئات الماء. هذه الظاهرة تسمى التحلل المائي. تنتمي الإنزيمات الهاضمة إلى هذه المجموعة ، على سبيل المثال الأميليز (التحلل المائي للنشا) ، السكراز ، اللاكتاز.

تسبب الإنزيمات الانقسام ، وإزالة المجموعات دون التحلل المائي ، والإضافة والمغادرة للمجموعات لمضاعفة الروابط أو إزالة مجموعة تنتج رابطة مزدوجة ، على سبيل المثال ، هيستيدين ديكاربوكسيلاز (يكسر الهيستدين إلى الهيستامين وثاني أكسيد الكربون.2) ، ألدولاز (فركتوز -1 ، 6-ثنائي فوسفات إلى ثنائي هيدروكسي أسيتون فوسفات وفوسفات جلسيرالديهيد).

فركتوز 1 ، 6-ثنائي فوسفات & # 8211 ألدولاز → ثنائي هيدروكسي أسيتون فوسفات + فوسفات غليسيرالديهيد.

تسبب الإنزيمات إعادة ترتيب البنية الجزيئية لإحداث تغييرات متماثلة. وهي من ثلاثة أنواع ، أيزوميراز (مجموعة الألدوز إلى كيتوز أو العكس مثل الجلوكوز 6 فوسفات إلى 6 فوسفات الفركتوز) ، الإبيميراز (التغيير في موضع أحد المكونات أو مجموعة الكربون مثل زيلولوز فوسفات إلى فوسفات الريبولوز) والمطفرات (التحول) موضع المجموعة الجانبية مثل الجلوكوز 6 فوسفات إلى الجلوكوز 1 الفوسفات).

F. Ligases (التركيبية):

تحفز الإنزيمات الترابط بين مادتين كيميائيتين بمساعدة الطاقة التي يتم الحصول عليها من ATP مما يؤدي إلى تكوين روابط مثل С-О و С-S و С-N و P-O ، على سبيل المثال ، بيروفات كربوكسيلاز. فهو يجمع بين حمض البيروفيك وثاني أكسيد الكربون2 لإنتاج حمض أوكسالاسيتيك.

لا تبدأ معظم التفاعلات الكيميائية تلقائيًا لأن جزيئات المادة المتفاعلة لها حاجز طاقة لتصبح تفاعلية.

قد يكون حاجز الطاقة بسبب:

(ط) التنافر المتبادل بسبب وجود الإلكترونات على أسطحها ،

(2) إذابة أو الاحتفاظ بالمواد المتفاعلة في شكل محلول بواسطة روابط هيدروجينية ،

(3) تكون مواقع التفاعل للجزيئات التفاعلية صغيرة ، ولا تحدث تصادمات دقيقة.

لذلك ، هناك حاجة إلى مصدر خارجي للطاقة لبدء التفاعل الكيميائي. يطلق عليه طاقة التنشيط. تزيد طاقة التنشيط من الطاقة الحركية للنظام وتحدث تصادمات قوية بين المواد المتفاعلة. متطلبات طاقة التنشيط عالية جدًا. على سبيل المثال ، يتطلب التحلل المائي الحمضي للسكروز 32000 كالوري / مول من الطاقة.

كما لوحظ بالفعل ، تحدث حوالي 1000 تفاعل كيميائي في الخلية في أي وقت. لا يمكن توفير طاقة التنشيط المطلوبة لهذا العدد الكبير من التفاعلات بواسطة الأنظمة الحية. تقلل الإنزيمات طاقة التنشيط المطلوبة للتفاعل (الشكل 9.32).

على سبيل المثال ، في وجود إنزيم سوكريز أو إنفرتيز ، يتطلب التحلل المائي للسكروز طاقة تنشيط تبلغ 9000 كالوري / مول (بدلاً من 32000 كالوري / مول).

يتم تحقيق ذلك بأربع طرق:

(ط) إزالة الذوبان أو إخراج المواد المتفاعلة من حالة المحلول ،

(2) إنشاء روابط ضعيفة بين المواد المتفاعلة والإنزيم. يطلق طاقة تسمى طاقة الرابطة ،

(3) تقريب الجزيئات المتفاعلة في منطقة المواقع النشطة للإنزيمات ،

(4) تطوير إجهاد في روابط المواد المتفاعلة عن طريق هجوم محب للكهرباء والنووية ،

(5) تشكيل حالات هيكلية وسيطة غير مستقرة تسمى مجتمعة الحالة الانتقالية. خلال الحالة الانتقالية ، تنكسر روابط الركيزة ويتم إنشاء روابط جديدة تحول جزيئات الركيزة إلى منتجات ،

(6) في التفاعلات exother & shymic ، يكون محتوى الطاقة للمنتجات أقل من محتوى الركيزة (الشكل 9.32).

يكون أعلى في حالة التفاعلات الماصة للحرارة. ومع ذلك ، سواء كان التفاعل ماصًا للحرارة أو طاردًا للحرارة ، فإن الطاقة مطلوبة لدفع جزيئات الركيزة إلى حالة انتقالية. الفرق في مستوى طاقة الركيزة (S) والحالة الانتقالية هو طاقة التنشيط المطلوبة لبدء التفاعل.

ملحوظة # 12. الانزيمات ضد. المحفزات غير البيولوجية:

المحفز هو جزيء يسرع تفاعل كيميائي معين دون أن يتم تغييره كيميائيًا في العملية ، وقد يكون أصله بيولوجيًا أو غير بيولوجي. المحفزات البيولوجية هي الإنزيمات.

تشبه الإنزيمات المحفزات غير البيولوجية في النواحي التالية:

(ط) أنها تقلل من طاقة التنشيط للتفاعل ،

(2) لا يشاركون في التفاعل ، ويعودون في شكلهم الأصلي في نهاية التفاعل ، و

(3) إنها تزيد فقط من معدل التفاعل.

لكن الإنزيمات تزيد من معدل التفاعل على نطاق هائل ، وهي شديدة التحديد. هذه الميزات لا يمكن تصورها بالنسبة للمحفزات غير البيولوجية (الجدول 27.1). قد تكون العديد من الإنزيمات أقل تحديدًا في الارتباط بالركيزة ، لكنها دائمًا ما تكون محددة للغاية في التفاعل الذي تحفزه. على سبيل المثال ، يرتبط السيتوكروم P450 للثدييات بمجموعة متنوعة من الركائز ، ولكنه يضيف دائمًا مجموعة -OH إلى الركيزة.

لكن العديد من الإنزيمات شديدة التحديد في الارتباط أيضًا ، على سبيل المثال ، يرتبط الجلوكوز أوكسيديز فقط بـ D- الجلوكوز. يمكن للإنزيمات التمييز بين الأجزاء المتشابهة من جزيء الركيزة (تسمى هذه الخاصية Regiospecificity) وبين الأيزومرات الضوئية للركيزة (تسمى هذه القدرة بالخصوصية الاستريو).

بالإضافة إلى ذلك ، تخضع الإنزيمات لمجموعة متنوعة من اللوائح ، وتُظهر معدلات تفاعلها تشبعًا للركيزة ، وهذا ليس هو الحال مع التحفيز (غير البيولوجي).

تعتبر الإنزيمات جذابة لأنها تعمل في ظل ظروف معتدلة من درجة الحرارة والضغط ودرجة الحموضة ، مما يوفر الطاقة ، ولا تنتج الإنزيمات منتجات ثانوية غير مرغوب فيها مما يبسط استعادة المنتج. أخيرًا ، بعض التفاعلات الكيميائية المجسمة غير عملية بالطرق الكيميائية.

العيوب المصاحبة للإنزيمات هي كما يلي:

(ط) ارتفاع تكاليف الإنزيمات ، و

(2) عدم الاستقرار العام للإنزيمات المنقاة لدرجة أنه لا يمكن استخدام بعض الإنزيمات بسبب عدم الاستقرار.

ملاحظة # 13.المحفزات والإنزيمات:

المحفزات عبارة عن مواد غير عضوية تزيد من معدل التفاعلات الكيميائية دون أن تخضع نفسها لأي تغيير وبدون تعديل توازن التفاعلات. الإنزيمات هي مواد كيميائية متشابهة ذات أصل بيولوجي وتعمل في عالم الكيمياء الحيوية.

تظل كل من المحفزات والإنزيمات دون تغيير كيميائيًا وكميًا وخاليًا في نهاية التفاعل ، بحيث يمكن استخدامها مرارًا وتكرارًا.

هم مطلوبون بكميات دقيقة مقارنة بالركيزة.

التفاعلات التي يتحكم فيها كل من المحفزات والإنزيمات يمكن عكسها نظريًا على الرغم من أن الانعكاس يعتمد على حركية مختلفة.

لا يغيرون توازن التفاعل.

كل من المحفزات والإنزيمات تزيد من معدل التفاعل الكيميائي. انهم لا يبدأون رد الفعل.

أنها تقلل من طاقة التنشيط المطلوبة لبدء التفاعل الكيميائي و shycal.

أنها تشكل معقدات قصيرة العمر مع جزيئات الركيزة.

لا يتم تغيير المنتجات النهائية للتفاعل بواسطة المحفزات والإنزيمات.

ملحوظة # 14. أنواع الإنزيمات:

الإنزيمات من ثلاثة أنواع:

أنا. Pro-Enzyme أو Zymogen:

Pro-enzyme هو السلائف غير النشطة للإنزيم. غالبًا ما يستخدم مصطلح zymogen للسلائف غير النشطة لإنزيم تحلل البروتين ، على سبيل المثال ، البيبسينوجين لأنزيم البيبسين. يتم إنتاج العديد من الإنزيمات والإنزيمات مبدئيًا في الحالة المؤيدة للإنزيم أو الزيموجين.

تصبح إنزيمات تفاعلية أو نشطة فقط عند درجة حموضة معينة ، في وجود طبقة سفلية أو علاج خاص وخجل. على سبيل المثال ، يتم تغيير الببسينوجين إلى إنزيم البيبسين النشط في وجود حمض الهيدروكلوريك لعصير المعدة. بعد ذلك ، يكون للبيبسين تأثير تحفيزي ذاتي على المزيد من تحويل مولد الببسين.

ثانيا. إنزيمات خيفي:

إنها إنزيمات لها مناطق منفصلة لأنواع مختلفة من المُعدِلات التي تغير شكل الموقع النشط لجعله فعالًا أو غير فعال (الشكل 9.36). تسمى المناطق المواقع الخيفية. تُعرف المواد التي تسبب تغيرًا في المواقع الخيفية باسم المُعدِّلات أو المواد الخيفية أو المؤثرات.

الأخير من نوعين - المنشطات والمثبطات. يرتبط المنشط الخيفي بموقع خيفي بطريقة تجعل الموقع النشط جاهزًا للعمل. من ناحية أخرى ، يؤدي مثبط التماثل الخيفي إلى إحداث مثل هذا التغيير في الموقع النشط بحيث يصبح غير قادر على الاندماج مع جزيئات الركيزة. على سبيل المثال ، يتم تنشيط إنزيم فوسفوفركتوكيناز بواسطة ADP وتثبيطه بواسطة ATP.

ثالثا. إنزيمات الإنزيمات (Isozymes):

في وقت من الأوقات كان يعتقد أن الكائن الحي لديه إنزيم واحد فقط لخطوة معينة من التفاعل الأيضي. اكتشف لاحقًا أن الركيزة يمكن أن تتأثر بعدد من المتغيرات من الإنزيم الذي ينتج نفس المنتج.

تسمى الأشكال الجزيئية المتعددة للإنزيم الذي يحدث في نفس الكائن الحي وله نشاط ركيزة مماثل بالإنزيمات المتوازنة أو الإنزيمات. من المعروف أن أكثر من 100 إنزيم يحتوي على إنزيمات متشابهة.

وهكذا فإن أ- amylase من سويداء القمح يحتوي على 16 isozymes ، lactic dehydrogenase يحتوي على 5 isoenzymes في الإنسان ، بينما يحتوي الكحول dehydrogenase على 4 isozymes في الذرة. تختلف الإنزيمات في النشاط الأمثل والتثبيط. وبالتالي فهي مفيدة للكائن الحي في التكيف مع الظروف البيئية المتنوعة.

ملحوظة # 15. طرق عمل الإنزيم:

هناك نوعان من وجهات النظر التي من المفترض أن تؤدي الإنزيمات إلى تفاعل كيميائي.

أنا. فرضية القفل والمفتاح:

تم طرحه بواسطة Emil Fischer في عام 1894. وفقًا لهذه الفرضية ، يكون لكل من جزيئات الإنزيم والركيزة أشكال هندسية محددة. & # 8216 في منطقة المواقع النشطة ، يكون التكوين السطحي للإنزيم مثل السماح لجزيئات الركيزة المعينة بالاحتفاظ بها. تحتوي المواقع النشطة أيضًا على مجموعات خاصة بها - NH2 ، - COOH ، - SH لإنشاء اتصال مع جزيئات الركيزة.

الاتصال هو أن جزيئات الركيزة أو المتفاعلات تتجمع مسببة التغيير الكيميائي. إنه مشابه للنظام أو القفل والمفتاح. مثلما يمكن فتح القفل بمفتاحه المحدد ، يمكن التصرف على جزيء الركيزة بواسطة إنزيم معين. هذا يفسر أيضًا خصوصية عمل الإنزيم.

بعد ملامسة الموقع النشط للإنزيم ، تشكل جزيئات الركيزة أو المواد المتفاعلة معقدًا يسمى مركب الركيزة الإنزيمية. في الحالة المعقدة ، تخضع جزيئات الركيزة لتغيير كيميائي.

تظل المنتجات مرتبطة بالإنزيم لبعض الوقت بحيث يتم أيضًا تكوين مركب منتج إنزيم. ومع ذلك ، يتم إطلاق المنتجات قريبًا (الشكل 9.34) والإنزيم المحرَّر قادر على ربط المزيد من جزيئات الركيزة.

إنزيم + ركيزة ⇋ إنزيم & # 8211 مركب ركيزة

إنزيم & # 8211 مركب الركيزة ⇋ إنزيم & # 8211 مجمع المنتجات

Enzyme & # 8211 Products Complex إنزيم + منتجات

وهكذا نرى أن المتفاعلات الكيميائية لا تسبب أي تغيير في تكوين أو فيزيولوجيا الإنزيم. يمكن استخدام جزيء الإنزيم نفسه مرارًا وتكرارًا (الشكل 9.35). وبالتالي ، فإن الإنزيمات مطلوبة بتركيزات صغيرة جدًا.

1. وجد Blow and Steitz (1970) تكوين مركب بين إنزيم كيموتريبسين وركائزه.

2. لاحظ كل من Keilen و Maun أن أطياف الامتصاص لنفس الإنزيم تختلف في الحالة الحرة وفي حضور وخجل الركيزة.

3. تشرح النظرية كيف يمكن أن يعمل التداخل والترابط الصغير للإنزيم على كمية كبيرة من الركيزة.

4.تشرح نظرية القفل والمفتاح كيف يظل الإنزيم غير متأثر في نهاية التفاعل الكيميائي.

5. إنه قادر على التنبؤ بالزيادة في معدل التفاعل الكيميائي عند إضافة المزيد من الإنزيم أو الركيزة.

6. تشرح النظرية كيف يمكن لمادة لها هيكل مشابه للركيزة أن تعمل كمثبط تنافسي.

ثانيا. نظرية الملائمة المستحثة (الشكل 9.35):

إنه تعديل فرضية القفل والمفتاح الذي اقترحه كوشلاند في عام 1959. وفقًا لهذه النظرية ، يحتوي الموقع النشط للإنزيم على مجموعتين ، داعمة ومحفزة. المجموعة الداعمة مخصصة لدعم وتقليل الركيزة. المجموعة الحفازة قادرة على إضعاف روابط المواد المتفاعلة بواسطة القوى المحبة للكهرباء والنووية.

عادة ما تكون المجموعتان على مسافة. بمجرد أن تتلامس الركيزة مع المجموعة الداعمة ، يخضع الموقع النشط للإنزيم لتغييرات توافقية لإحضار المجموعة الحفازة مقابل روابط الركيزة المراد كسرها.

تساعد المجموعة التحفيزية في إحداث تفاعل كيميائي. يتم تحويل الركيزة إلى منتج. المنتج غير قادر على التمسك بموقع الدعم بسبب التغيير في هيكله وروابطه. تعود مجموعة الدعم إلى وضعها الأصلي. تم تحرير المنتج.

الملاحظة رقم 16. تثبيط عمل الإنزيم:

يسمى الحد من نشاط الإنزيم أو توقفه بسبب وجود ظروف معاكسة أو مواد كيميائية بتثبيط الإنزيم. إنه من عدة أنواع. يمكن تصنيف التثبيط إلى قسمين (أ) قابل للعكس ولا رجوع فيه (ب) تنافسي وغير تنافسي.

التثبيط العكسي هو ذلك التثبيط الذي يمكن التغلب عليه بسحب المانع لأن تأثير الأخير له طبيعة مؤقتة بسبب حجب الموقع النشط أو الارتباط بالروابط المطلوبة لصيانة الموقع النشط. التخفيف وغسيل الكلى يقللان أو يزيلان تأثير التثبيط القابل للانعكاس. إن التثبيط الذي لا رجعة فيه ذو طبيعة دائمة حيث يتضرر تكوين الإنزيم.

يعتبر تمسخ الأنزيم مثالاً على التثبيط الذي لا رجعة فيه. المعادن الثقيلة (على سبيل المثال ، Ag + ، Hg 2+ ، As +) وحمض اليودو أسيتيك تسبب تثبيطًا لا رجعة فيه وخجول من خلال الدمج مع مجموعات SHH وتدمير بنية البروتين. التخفيف وغسيل الكلى لهما تأثير ضئيل بمجرد ظهور تثبيط لا رجعة فيه.

يحدث التثبيط التنافسي بسبب غمر المواقع النشطة بمواد كيميائية مشابهة في هيكلها للركيزة ولكنها لا تخضع لتغيير كيميائي. عادة ما يكون التثبيط التنافسي قابلاً للعكس. يحدث التثبيط غير التنافسي بسبب تغيير تشوه الإنزيم بواسطة مادة كيميائية ترتبط بموقع آخر غير الموقع النشط. قد يكون قابلاً للعكس أو لا رجوع فيه.

أربعة أنواع شائعة من تثبيط الإنزيمات هي كما يلي:

أنا. تمسخ البروتين:

يعتمد نشاط الإنزيم على الحفاظ على التركيب التربيني والشيتياري لشق البروتين. يتم تدمير الأخير بواسطة عدة عوامل مثل الحرارة والإشعاعات عالية الطاقة وأملاح المعادن الثقيلة.

ثانيا. تثبيط المنافسة:

إنه تثبيط نشاط الإنزيم عن طريق وجود مادة كيميائية تتنافس مع الركيزة للارتباط بالموقع النشط للإنزيم. وتسمى المادة الكيميائية المثبطة أيضًا مادة مثبطة للركيزة أو مثبط تنافسي.

إنه يشبه الركيزة في الهيكل ويلتصق بالموقع النشط للإنزيم دون أن يتحول بواسطة الأخير (الشكل 9.37). نتيجة لذلك ، لا يمكن للإنزيم المشاركة في التغيير التحفيزي للركيزة. هذا مشابه للتشويش على القفل بمفتاح مشابه للقفل الأصلي.

يسمى ثابت التوازن لربط المانع Kأنا. ارتفاع Kأنا يقلل من نشاط الإنزيم بينما يكون K منخفضأنا يسمح لمواصلة نشاط الإنزيم ولو بمعدل منخفض. المثال الكلاسيكي للتثبيط التنافسي هو تقليل نشاط سكسينات dehydro & shygenase بواسطة malonate و oxaloacetate والأنيونات الأخرى التي تشبه السكسينات في هيكلها و shyture.

عادةً ما يكون التثبيط التنافسي قابلاً للعكس نظرًا لأن إضافة المزيد من الركيزة تميل إلى تقليل تأثير المانع.

إن التحريم مهم في ذلك:

(ط) يعطي دليلاً على فرضية القفل والمفتاح لعمل الإنزيم ،

(2) لا يتم استقلاب نظائر الركيزة بواسطة الإنزيمات ،

(3) تم التحكم في مسببات الأمراض البكتيرية من خلال التثبيط التنافسي.

تمنع أدوية السلفا (على سبيل المثال ، السلفانيلاميد) تخليق حمض الفوليك في البكتيريا عن طريق التنافس مع حمض ب-أمينو بنزويك (PABA) على الموقع النشط للإنزيم. يتم الحصول على حمض الفوليك المشكل مسبقًا بواسطة الخلايا الحيوانية. لذلك ، فإن أدوية السلفا لا تؤذيهم.

ثالثا. التثبيط غير التنافسي:

إنه تثبيط لا رجعة فيه لنشاط الإنزيم من خلال وجود مادة ليس لها تشابه بنيوي مع الركيزة. إنه من نوعين ، قابل للعكس ولا رجوع فيه.

المانع غير التنافسي الذي لا رجعة فيه يدمر أو يؤدي إلى عدم رجوعه عن طريق مجموعة وظيفية من الإنزيم الضروري لوظيفته التحفيزية. يثبط السيانيد نشاط أوكسيديز السيتوكروم عن طريق الدمج مع أيوناته المعدنية.

لا يوجد تشابه بنيوي له مع ركيزة الإنزيم ، وهي السيتوكروم ج. أوكسيديز السيتوكروم هو إنزيم تنفسي. عند تثبيطه ، يصبح الحيوان غير قادر على التنفس بشكل صحيح ويقتل. يمنع ثنائي إيزوبروبيل فلوروفوسفات (DFP ، غاز الأعصاب) نقل النبضات عن طريق الدمج بشكل لا رجعة فيه مع سيرين الأحماض الأمينية لأستيل إستراز.

كما أنه يسمم عددًا من الإنزيمات الأخرى مثل التربسين ، الكيموتريبسين ، الفوسفوجلوكوموتاز ، الإيلاستاز ، إلخ.

رابعا. تعديل خيفي أو تثبيط تغذية الظهر:

إنه نوع من التثبيط القابل للانعكاس الموجود في الإنزيمات الخيفية. المانع غير تنافسي وعادة ما يكون جزيئيًا وسيطًا منخفضًا أو منتجًا لمسار استقلابي به سلسلة من التفاعلات التي تتضمن عددًا من الإنزيمات. لذلك ، يُطلق عليه أيضًا المنتج النهائي أو تثبيط التغذية الراجعة.

المانع يسمى أيضا المغير. المغير هو مادة ترتبط بإنزيم خيفي في موقع آخر غير الحفاز ولكنها تؤثر على الأخير ، إما تثبيط أو تنشيط نفسه. مثال على التغذية المرتدة أو تثبيط خيفي هو وقف نشاط إنزيم هكسوكيناز (جلوكوكيناز) بواسطة الجلوكوز 6 فوسفات ، وهو ناتج التفاعل المحفز بواسطته (الشكل 9.38).

مثال آخر هو تثبيط ثريونين ديميناس بواسطة إيزولوسين (الشكل 9.3). يتم تكوين الأحماض الأمينية آيسولوسين في بكتيريا الإشريكية القولونية في تفاعل من 5 خطوات من ثريونين. تتطلب كل خطوة إنزيمًا منفصلاً. عندما يتراكم الإيزولوسين بما يتجاوز القيمة الحدية ، يتوقف إنتاجه الإضافي.

يضاف Isoleucine إلى وسط البكتيريا أيضًا يوقف إنتاجه الداخلي مما يدل على أن فائضه يمنع بعض خطوات التفاعل. تم اكتشاف أن الأخير هو إنزيم ثريونين دي أميناز الذي يشارك في الخطوة الأولى من التفاعل (ثريونين إلى أ-كيتوبوتيرات).

(ط) لها دور تنظيمي على نشاط الإنزيم ،

(2) تم استخدام مثبطات الإنزيم في دراسة مسارات التمثيل الغذائي ،

(3) تستخدم بعض المثبطات في السيطرة على النشاط الممرض ، على سبيل المثال ، أدوية السلفا ،

(4) أظهر استخدام المثبطات آلية عمل الإنزيم.

وليمة نوعية للكربوهيدرات / السكر:

(أ) اختبارات الجلوكوز والفركتوز:

1. يحتوي عصير العنب / عصير الفاكهة على الجلوكوز والفركتوز. يمكن اختبار وجودهم من خلال اختبار فيلينج. خذ 5 مل من عصير الفاكهة في أنبوب اختبار. أضف كمية متساوية من محلول Fehling I و II. دمل. يشير ترسب أكسيد النحاس الأحمر من الطوب الأحمر إلى وجود الجلوكوز أو الفركتوز في عصير الفاكهة. (نحاس +2 (أزرق) → نحاس + أحمر)

2. يعطي الفركتوز اللون الأحمر مع كاشف Selivenoff (resorcinol + conc. HCI) بينما الجلوكوز لا يعطي اللون.

3. يحترق الجلوكوز فقط عند التسخين بفعل الحفرة. ح2وبالتالي4 بينما يحترق الفركتوز في البرد.

4. إلى 5 سم مكعب من محلول بنديكت ، أضف 3 سم مكعب من محلول الجلوكوز. عند الغليان ، يتكون راسب بني أخضر / أحمر أصفر / صدأ بني.

5. يعطي السكروز نتائج سلبية في اختبار Fehling & # 8217s. يتم تحللها أولاً بواسطة conc. ح2وبالتالي4. غلي 5 سم مكعب من محلول السكروز مع بضع قطرات من الخليط. ح2وبالتالي4. ثم يتم تحييده باستخدام هيدروكسيد الصوديوم. اغلي مرة أخرى ثم أضف محلول Fehling الأول والثاني قطرة قطرة. يتكون راسب من الطوب الأحمر بسبب التحلل المائي للسكروز إلى جلوكوز وفركتوز بواسطة H2وبالتالي4.

6. دهن لب التفاح / البطيخ بأزرق الميثيلين. المواد البكتيرية في جدار الخلية ملطخة باللون البنفسجي.

(ب) اختبارات الدهون والزيوت / الدهون:

1. الدهون غير قابلة للذوبان في الماء ولكنها قابلة للذوبان في الأثير / الأسيتون / البنزين.

2. أضيفي بضع قطرات من محلول سودان 3 لعدد قليل من المليلتر من زيت الخروع. يظهر لون ضارب إلى الحمرة.

3. قم بإذابة الدهون في الكحول وأضف بضع قطرات من الماء المقطر. يظهر مستحلب من الدهون في الماء على السطح. أضف الآن بضع قطرات من محلول السودان الثالث 0.1٪ المصنوع من الكحول. يتحول المستحلب إلى اللون الأحمر.

4. خذ 50 مل من عينة الدهون. أضف إليه 100 مل من 10٪ هيدروكسيد الصوديوم. يغلي لمدة 30 دقيقة. قسّمها إلى جزأين أ و ب. إلى جزء ، أضف بضع قطرات من التركيز. ح2وبالتالي4. طبقة صابون تتجمع على السطح. يضاف إلى الجزء المحلول المشبع من NaCI تدريجياً. الصابون يترسب ويرتفع إلى السطح.

5. اختبار الجلسرين: اخلط 1 مل من 1٪ CuS04 محلول و 5 قطرات من الجلسرين. أضف إليه 5 قطرات من 10٪ محلول هيدروكسيد الصوديوم. يتم الحصول على اللون الأزرق.

(ج) اختبارات البروتينات:

(ط) اختبار البروتينات Xanthoproteic. أضف 2 سم مكعب من محلول البروتين إلى 5 سم مكعب من محلول البروتين. HNO3. الحرارة مع الغليان. يظهر لون أصفر. قم بتبريده وإضافة ما يزيد عن 20٪ NH4يا أو هيدروكسيد الصوديوم. يتكون اللون البرتقالي. إنه ناتج عن نترات المجموعات الفينولية المرتبطة بالسلاسل الجانبية للأحماض الأمينية العطرية. يتم إجراء هذا الاختبار للبروتينات التي تحتوي على الأحماض الأمينية العطرية مثل التيروزين والتريبتوفان وما إلى ذلك.

(2) طحن البذور الغنية بالبروتين (غرام ، البازلاء) بالماء لصنع محلول البروتين. أضف كاشف المليون وتسخينه حتى الغليان. يتكون اللون الأحمر.

(3) اختبار Biuret. أضف إلى 3 مل من محلول البروتين 1 مل من 40٪ هيدروكسيد الصوديوم وبضع قطرات من 5٪ CuSO4 المحلول. يُرج ويُترك لمدة 15 دقيقة في درجة حرارة الغرفة. يظهر لون بنفسجي / وردي يتحول تدريجياً إلى اللون الأزرق والأرجواني. في الواقع ، يتفاعل Cu ++ مع CONH للبروتينات ويشكل مركبًا بنفسجي اللون يسمى biuret (CONH2 - NH-CONH2).

(4) يخفق بياض البيض 8 أضعاف حجمه H.20. تصفية وإجراء اختبار xanthoproteic.

(د) اختبار الأحماض الأمينية:

اختبار النينهيدرين هو الأفضل للكشف عن الأحماض الأمينية. معظم الأحماض الأمينية تعطي اللون الأرجواني مع النينهيدرين ولكن التيروزين والفينيل ألانين حمض الأسبارتيك يعطي اللون الأزرق التربتوفان ينتج زيت الزيتون والبرولين يعطي اللون الأصفر. 0. 2٪ نينهيدرين محلول مصنوع من 70٪ كحول يوضع على قطعة من ورق الترشيح ويجفف.

الآن ضع قطرة من محلول مائي من الأحماض الأمينية على ورق الترشيح الجاف هذا. تجف في الفرن. يظهر اللون الأزرق / البنفسجي / الأرجواني بسبب تفاعل النينهيدرين مع مجموعة أمينية من الأحماض الأمينية لتكوين مركب Ruhemann الأرجواني.

(هـ) اختبار البول:

يتم اختبار البول بحثًا عن وجود اليوريا وحمض البوليك والكرياتينين والمعادن (Cl ، SO4، كاليفورنيا ، ص4) والسكر وبروتين الألبومين.

(ط) البول لوجود اليوريا: اليوريا عند تسخينها تتحلل مع تحرير الأمونيا وتكوين البيوريت. يذوب البيوريت في الماء ويطور لونًا بنفسجيًا مكونًا مركبًا مع قلوي CuSO4 المحلول.

ضع كمية صغيرة من بلورات اليوريا في أنبوب اختبار جاف وقم بتسخينه في لهب منخفض. اليوريا تذوب وتتصلب. (في حالة البول ، يتم تسخين البول حتى يصلب). قم بتبريد أنبوب الاختبار. أضف 3 مل من الماء ورجها. أضف 1 مل من محلول هيدروكسيد الصوديوم وقطرتين من 1٪ CuSO4 المحلول. يتطور اللون الوردي مما يشير إلى وجود اليوريا.

(2) للكشف عن السكر في البول ، قم بإجراء اختبار Benedicts. إلى حوالي 5 مل من كاشف Benedicts ، أضف 0.5 مل (8 قطرات) من البول واتركه يغلي لمدة دقيقتين. يشير ترسب أحمر فاتح / أصفر / قرميد إلى وجود انخفاض السكر في البول. تعتمد شدة اللون على نسبة السكر في البول.

(3) بالنسبة للألبومين في البول ، (أ) املأ 3/4 أنبوب الاختبار بالبول بعد ترشيحه. قم بتسخين الجزء العلوي من أنبوب الاختبار بشعلة صغيرة. تم العثور على تعكر في الجزء الساخن من البول. أضف قطرة من حمض الأسيتيك بنسبة 33٪ إلى البول. يذوب الفوسفات ولكن ليس بروتين الألبومين ، (ب) أضف بضع قطرات من حمض السلفوساليسيليك بنسبة 30٪ إلى 2 مل من البول المصفى الصافي. يشير التعكر إلى وجود الألبومين.

ملحوظة # 17. تثبيط ردود الفعل من الإنزيمات:

تثبيط ردود الفعل (يسمى أيضًا تثبيط المنتج النهائي أو التعديل الخيفي) هو أحد المنتجات التي يعمل فيها المنتج النهائي للتفاعل كمثبط ويثبط نشاط الإنزيم التنظيمي ، عادةً ، إنزيم الخطوة الأولى من مسارات التخليق الحيوي. في نظام متعدد الإنزيمات ، يتم الانتهاء من تخليق منتج في عدد من الخطوات ، يتم تحفيز كل خطوة بواسطة إنزيم معين.

في بعض هذه الأنظمة ، يتم تثبيط الإنزيم التنظيمي على وجه التحديد بواسطة المنتج النهائي للمسار عندما يتجاوز تركيز المنتج النهائي متطلبات الخلية & # 8217s. عندما يتم إبطاء التفاعل المحفز بواسطة الإنزيم التنظيمي ، تعمل جميع الإنزيمات اللاحقة بمعدلات منخفضة بسبب استنفاد ركائزها.

وبالتالي يتم موازنة معدل إنتاج المنتج النهائي للمسار & # 8217s وفقًا لمتطلبات الخلية. يتم توضيح تثبيط التغذية الراجعة بشكل جميل من خلال التخليق الحيوي لـ L-isoleucine من L-threonine (الشكل 10-12).

في هذا النظام ، يتم تثبيط الإنزيم الأول ، ثريونين ديهيدراتاز ، بواسطة L-isoleucine. لا يوجد وسيط آخر في التسلسل يمنع ثريونين ديهيدراتاز ، ولا أي إنزيم آخر في النظام يثبطه L-isoleucine.

لا يرتبط L-isoleucine بالموقع النشط ، ولكن بالموقع التنظيمي على جزيء الإنزيم وهذا ما يسمى بالتعديل الخيفي. ومع ذلك ، عندما ينخفض ​​تركيز المنتج النهائي بشكل كافٍ ، ينشط الإنزيم ويعاد تصنيع المنتج النهائي.

ملاحظة # 18.خصوصية الانزيم:

إن إحدى السمات والخجل التي تميز الإنزيم عن جميع أنواع المحفزات الأخرى هي خصوصية الركيزة (الشكل 8.19). إن خصوصية الإنزيم هي نتيجة تفرد الموقع النشط لكل إنزيم.

خصوصية الإنزيم تعسفية ومجمعة بخجل على النحو التالي:

أنا. الخصوصية المطلقة:

ستحفز الإنزيمات ذات الخصوصية المطلقة ركيزة معينة فقط ولن يكون لها أي تأثير تحفيزي على الركائز المرتبطة ارتباطًا وثيقًا. على سبيل المثال ، سيحفز اليورياز التحلل المائي لليوريا ولكن ليس من ميثيل اليوريا أو الثيوريا أو البيوريت:

ثانيا. خصوصية ستيريو الكيميائية:

تُظهر معظم الإنزيمات درجة عالية بشكل ملحوظ من الخصوصية تجاه شكل مجسم إيزومري واحد من الركيزة ، على سبيل المثال:

(1) يحفز ديهيدرو وشيجيناز حمض اللاكتيك أكسدة حمض L-lactic الموجود في خلايا العضلات ولكن ليس حمض D-lactic الموجود في بعض الميكرورجا والخدع.

(2) يضيف Fumerase الماء إلى حمض الفوماريك ولكن ليس لحمض cis-isomer-malic acid الخاص به.

ثالثا. خصوصية المجموعة:

تكون الإنزيمات التي لها خصوصية جماعية أقل انتقائية من حيث أنها ستعمل على جزيئات متشابهة هيكليًا لها نفس المجموعات الوظيفية ، على سبيل المثال ، العديد من الببتيدات.

(1) سوف يحلل البيبسين جميع الببتيدات التي تحتوي على أحماض أمينية عطرية مجاورة.

(2) يهاجم الكربوكسي ببتيداز الببتيدات من نهاية الكربوكسيل من السلسلة ، ويقطع الأحماض الأمينية واحدًا تلو الآخر.

رابعا. خصوصية الارتباط:

تعتبر الأنزيمات التي تمتلك وخصوصية الارتباط الخجول هي الأقل تحديدًا على الإطلاق ، لأنها ستهاجم نوعًا معينًا من الروابط الكيميائية ، بغض النظر عن السمات الهيكلية والخطية الموجودة بالقرب من الارتباط ، على سبيل المثال ، تحفز الليباز التحلل المائي لوصلة الإستر والخجول في الدهون.

الملاحظة رقم 19. العوامل المؤثرة في أنشطة الإنزيم:

ينشط الإنزيم في نطاق ضيق من درجات الحرارة. تسمى درجة الحرارة التي يظهر عندها الإنزيم أعلى نشاط له درجة الحرارة المثلى (الشكل 9.29). يتوافق بشكل عام مع درجة حرارة الجسم للحيوانات ذوات الدم الحار ، على سبيل المثال ، 37 درجة مئوية في البشر. يتقلص نشاط الإنزيم ويتقلص فوق وتحت درجة الحرارة هذه.

يصبح الإنزيم غير نشط تحت درجة الحرارة الدنيا ويتجاوز الحد الأقصى للحرارة والضعف. تحافظ درجة الحرارة المنخفضة على الإنزيمات في حالة الخمول. لذلك ، يتم استخدامه في حفظ الأطعمة داخل المخازن الباردة والخجول.

درجة الحرارة المنخفضة الموجودة داخل المخازن الباردة تمنع تلف الطعام بطريقتين:

(ط) خمول الإنزيمات الموجودة داخل المادة الغذائية و

(2) عدم نشاط الميكروبات لأن إنزيماتها تصبح أيضًا غير نشطة عند درجة حرارة منخفضة.

تدمر درجة الحرارة المرتفعة الإنزيمات عن طريق التسبب في تمسخها. يحدث هذا عند 50 درجة مئوية أو نحو ذلك. بين درجات الحرارة الدنيا والقصوى ، تتضاعف سرعة التفاعل لكل ارتفاع بمقدار 10 درجات مئوية (القاعدة العامة للإبهام). يظهر عامل الوقت وراء درجة الحرارة المثالية. هنا يوجد ارتفاع في السرعة لفترة قصيرة يتبعه هبوط حاد.

على عكس الحيوانات ذوات الدم الدافئ أو متجانسة الحرارة (الثدييات والطيور) ، هناك حيوانات ذوات الدم البارد أو الحيوانات الحرارية (الزواحف والبرمائيات والأسماك واللافقاريات) التي ترتفع درجة حرارة جسمها أو تنخفض مع درجة حرارة البيئة.

لا يمكن لهذه الحيوانات أن تعيش في بيئة شديدة الحرارة أو شديدة البرودة لأن أداء الإنزيم سيضعف. لهذا السبب ، يبحث الضفدع عن بيئة مظللة رطبة خلال فصل الصيف ويقع في شكل غير نشط (سبات) في الطبقات العميقة من التربة خلال فصل الشتاء.

يحتوي كل إنزيم على درجة حموضة مثالية عندما يكون أكثر فعالية. يؤدي ارتفاع أو انخفاض الرقم الهيدروجيني إلى تقليل نشاط الإنزيم عن طريق تغيير درجة تأين سلاسله الجانبية.

قد يبدأ التغيير في الأس الهيدروجيني أيضًا في رد فعل عكسي. يحفز Fumarase فومارات → مالات عند 6.2 درجة حموضة وعكس عند 7.5 درجة حموضة. تعمل معظم الإنزيمات داخل الخلايا بالقرب من الأس الهيدروجيني المحايد باستثناء العديد من الإنزيمات الهاضمة التي تعمل إما في النطاق الحمضي من الأس الهيدروجيني أو القلوي ، على سبيل المثال ، 2.0 درجة الحموضة للبيبسين ، 8.5 للتربسين.

ثالثا. تركيز الانزيم:

يرتفع معدل التفاعل الكيميائي الحيوي مع زيادة تركيز الإنزيم إلى نقطة تسمى Lim & shyiting أو نقطة التشبع (الشكل 9.30). علاوة على ذلك ، فإن زيادة تركيز الإنزيم لها تأثير ضئيل.

رابعا. تركيز المنتج:

إذا تم السماح للنواتج والخطوات بالبقاء في منطقة التفاعل ، فإن معدل التفاعل الأمامي سينخفض. يمكن أن يبدأ التفاعل العكسي أيضًا.

إنها تزيد من نشاط الإنزيمات (على سبيل المثال ، كلوريد الأميلاز اللعابي) ، وتعمل كعوامل مساعدة (على سبيل المثال ، K + ، Mn 2+) وتحويل الإنزيمات المؤيدة إلى حالة إنزيم. HCl من عصير الجهاز الهضمي يغير الببسينوجين المؤيد للإنزيم إلى إنزيم البيبسين. يمتلك البيبسين أيضًا خاصية التحفيز الذاتي حيث يمكنه أيضًا تغيير مادة البيبسين إلى حالة البيبسين.

السادس. سموم البروتين:

تدمر السيانيدات ، الآزيدات ، الأيود أسيتات ، وأملاح المعادن الثقيلة البنية الثلاثية للإنزيمات عن طريق الاندماج مع العامل المساعد أو مجموعة من الإنزيم (—SH group ، —COOH).

السابع. طاقة الإشعاع:

تكسر الإشعاعات عالية الطاقة الروابط الهيدروجينية والروابط الأيونية والروابط الضعيفة الأخرى لتدمير بنية الإنزيم.

ثامنا. تركيز الركيزة:

زيادة تركيز الركيزة يزيد من معدل التفاعل.

المعدل المحسن يرجع إلى عاملين:

(أ) احتلال المزيد والمزيد من المواقع النشطة بواسطة جزيئات الركيزة

(ب) عدد أكبر من الاصطدامات بين جزيئات الركيزة و shyecules.

يكون الارتفاع في السرعة مرتفعًا جدًا في البداية ولكنه يتناقص تدريجياً مع زيادة تركيز الركيزة. إذا تم رسم رسم بياني لتركيز الركيزة مقابل سرعة التفاعل ، فإنه يظهر على شكل منحنى قطعي.

يتم الوصول إلى مرحلة تكون فيها السرعة القصوى. لا يزيد عن طريق زيادة تركيز الركيزة. في هذه المرحلة ، تصبح جزيئات الإنزيم مشبعة تمامًا ولا يترك أي موقع نشط حرًا لربط جزيئات الركيزة الإضافية. تظهر جميع الإنزيمات تأثير التشبع والتشبع. وبسبب هذا اقترح فيكتور هنري (1903) تشكيل مركب الركيزة الإنزيمية كخطوة أساسية في تحفيز الإنزيم.

ميكايليس كونستانت (Michaelis Menten Constant ، كم). إنه مشتق رياضي أو ثابت أو ثابت يشير إلى تركيز sub & shystrate الذي يصل فيه التفاعل الكيميائي المحفز بواسطة إنزيم إلى نصف سرعته القصوى (الشكل 9.31).

تم تقديم ثابت من قبل ليونر ميكايليس وماند مينتين (1913). يقع ثابت Km أو Menten بشكل عام بين 10-1 إلى 10 -6 M.

تشير الكيلومترات المرتفعة إلى تقارب منخفض بينما يظهر الكيلومتر المنخفض تقاربًا قويًا. إذا كان الإنزيم يعمل على أكثر من ركيزة ، فإنه يظهر قيم Km مختلفة بالنسبة لهم. وهكذا يعمل إنزيم البروتياز على عدد كبير من البروتينات. ستختلف قيمته كم من بروتين إلى بروتين.

لا تُظهر إنزيمات Allosteric ثابتًا أو سلوكًا نموذجيًا من Michaelis Menten. يتم استبدال المنحنى الزائدي الكلاسيكي بمنحنى التشبع السيني.

ملحوظة # 20. المسارات البيوكيميائية للإنزيمات:

يتم التوسط في جميع التفاعلات الكيميائية التي تحدث في الأنظمة الحية من خلال محفزات عضوية تسمى الإنزيمات. مثل المحفزات ، تبقى الإنزيمات دون تغيير في نهاية التفاعلات الكيميائية. لذلك ، يمكن استخدامها وإعادة استخدامها. المحفزات (على سبيل المثال ، البلاتين) غير انتقائية نسبيًا ولكن الإنزيمات شديدة التحديد.

يوجد إنزيم منفصل لكل تفاعل كيميائي حيوي ، أي لا يوجد تحويل أيضي غير محفز في الأنظمة الحية. حتى عملية فيزيائية أخرى مثل إذابة ثاني أكسيد الكربون في الماء يتم تحفيزها في الأنظمة الحية.

ذلك لأن معدل التفاعل المحفز بالإنزيم أعلى بمئات المرات من معدل التفاعل غير المحفز. في حالة عدم وجود الإنزيم ، يذوب ما يقرب من 200 جزيء من ثاني أكسيد الكربون في الماء كل ساعة لتشكيل حمض الكربونيك. في وجود إنزيم أنهيدراز الكربونيك ، يتم تكوين حوالي 600000 جزيء من حمض الكربونيك في الثانية. هذا تسارع يبلغ حوالي 10 مليون مرة.

أثناء التفاعلات الكيميائية ، تنكسر الروابط الكيميائية القديمة ويتم إنشاء روابط كيميائية جديدة ، على سبيل المثال ،

إنه تفاعل كيميائي غير عضوي. تحدث التفاعلات الكيميائية العضوية أيضًا بشكل مشابه. يتم تحديد معدل التفاعل الكيميائي أو الفيزيائي من خلال كمية المنتج المتكون لكل وحدة زمنية.

يتضاعف معدل التفاعل الكيميائي أو ينقص بمقدار النصف لكل 10 درجات مئوية للأرز أو السقوط. يطلق عليه القاعدة العامة. نظرًا لوجود آلاف التفاعلات الكيميائية في الخلايا الحية ، تتطور آلاف الأنواع المختلفة من الإنزيمات داخل الخلايا. الإنزيمات هي بشكل عام بروتينات كروية بها شق واحد أو أكثر على سطحها. تعمل الشقوق كمواقع نشطة. تجذب المواقع النشطة جزيئات الركيزة أو المواد المتفاعلة.

يتكون مركب الركيزة الإنزيمية. يحدث تفاعل كيميائي في هذه المرحلة. يشكل المنتجات. تترك المنتجات الموقع النشط الذي يصبح حراً لجذب المزيد من جزيئات الركيزة. الموقع النشط لكل نوع من الإنزيم خاص بركائزه. هذا ما يفسر خصوصية الإنزيمات. يعمل السوكراز فقط على السكروز وليس على ثنائي السكاريد.

التمثيل الغذائي من نوعين ، تقويض وابتناء. يشمل الابتنائية جميع ردود الفعل "بناء".

يطلق عليه أيضًا التمثيل الغذائي البناء لأنه يتضمن تخليق مواد معقدة من مواد أبسط ، على سبيل المثال ، تخليق المركبات العضوية من ثاني أكسيد الكربون2 و ح2O أثناء عملية التمثيل الضوئي ، وتشكيل النشا من الجلوكوز ، وإنتاج البروتينات من الأحماض الأمينية ، وتشكيل الدهون من الأحماض الدهنية والكحول. يتم تخزين الطاقة (كطاقة محتملة) في العملية.

الهدم (= الهدم) يشكل "تفاعلات الانهيار". يُعرف أيضًا باسم التمثيل الغذائي المدمر لأنه يتضمن تكسير المواد المعقدة إلى مواد أبسط. يتم تحويل الطاقة الكامنة الموجودة في المواد المعقدة إلى طاقة حركية.

يتم حجز نفس الطاقة مثل الطاقة الكيميائية في ثلاثي فوسفات الأدينوزين (ATP). هذا الأخير يسمى أيضًا عملة الطاقة للأنظمة الحية. التنفس هو مثال على الهدم. يطلق الطاقة لأداء أنشطة الجسم المختلفة.

وبالتالي ، فإن التمثيل الغذائي ينطوي على تغييرات في الطاقة والمواد. الطاقة الحيوية هي الدراسة العلمية لتحولات الطاقة في الأنظمة الحية ، على سبيل المثال ، الكائنات الحية ، الأنظمة البيئية والأغشية. يتم تنظيم المسارات البيوكيميائية بإحكام. التفاعلات البيوكيميائية لا تحدث منفردة.

لا هم غير منظمين. يمكن أن تؤدي التفاعلات الابتنائية والتقويضية غير المنظمة التي تحدث في وقت واحد إلى حدوث فوضى كيميائية حيث سيتم تفكيك المادة المصنعة في عملية الابتنائية فورًا في عملية الهدم. يمكن أن يكون هناك تخليق مفرط أو انهيار مادة مما يؤدي إلى إهدار غير ضروري للطاقة والمواد.

هذا لم يحدث. في الواقع ، تتمتع الخلايا بمسارات بيوكيميائية منفصلة جيدًا والتي تخضع لسيطرة صارمة من الأنظمة التنظيمية والتي تشمل التحكم في تخليق الإنزيمات وتفعيل وتثبيط الإنزيمات وأنظمة التغذية الراجعة.

تحتوي معظم الإنزيمات على مواقع خيفية بعيدة عن المواقع النشطة. إن وجود المنشط على الموقع الخيفي يجعل الموقع النشط وظيفيًا بينما يؤدي حدوث مثبط فوق الموقع الخيفي إلى اختلال وظائف الموقع النشط.

علاوة على ذلك ، يحتوي المسار الأيضي أو الكيميائي الحيوي على عدد من الخطوات ، كل منها يتحكم فيه إنزيم منفصل. يصبح المسار جاهزًا فقط عند توفر ركيزة التفاعل الأول وإنزيمه النشط. يصبح ناتج التفاعل الأول عمومًا ركيزة التفاعل الثاني المحفز بواسطة إنزيم منفصل.

يصبح ناتج التفاعل الثاني ركيزة التفاعل الثالث وما إلى ذلك حتى يتم تكوين المنتج النهائي. تتحكم الخلايا في كمية المنتج النهائي وفقًا لمتطلباتها إما عن طريق التحكم في توفر الركيزة الأولى أو الإنزيم الأول أو استخدام المنتج الوسيط أو آلية التغذية الراجعة.

في آلية التغذية الراجعة أو التثبيط ، يعمل المنتج النهائي الزائد كمثبط خيفي للإنزيم الأول ، على سبيل المثال ، الجلوكوز 6-فوسفات لإنزيم هكسوكيناز.

الدولة الحية:

تحدث مئات الآلاف من المستقلبات أو الجزيئات الحيوية في الكائنات الحية في خصائص الخلط والتراكم لكل منها ، على سبيل المثال ، الجلوكوز 4.5-5.0 ملي مولار في الدم ، والهرمونات في النانو جرام / مل.

تحافظ الأنظمة الحية على تركيز الجزيئات الحيوية هذا لأنها في حالة تدفق أيضي ، وتبقى دائمًا في حالة ثابتة غير متوازنة حيث نادرًا ما يتحقق التوازن. لا يمكن تنفيذ أي عمل في حالة التوازن.

لذلك ، تتلقى الأنظمة الحية بانتظام مدخلات من الطاقة لمنع الوصول إلى التوازن وتبقى دائمًا في حالة مستقرة غير متوازنة. يتم الحصول على الطاقة من التمثيل الغذائي. وبالتالي فإن الميتابو والشيليزم والحالة الحية مكملان ومرادفان. لا يمكن أن تكون هناك حالة حية بدون التمثيل الغذائي.

ملحوظة # 21. تنظيم الانزيم:

أظهرت دراسات التفاعل الكيميائي الحيوي أن وتيرة التفاعل الكيميائي في النظام البيولوجي يتم الحفاظ عليها من خلال أنشطة الإنزيمات. الإنزيمات هي جزيئات غير مستقرة إلى حد ما ويتم تصنيعها وتتحلل في وقت واحد. يمكن تنظيم أنشطتها إما من خلال تركيبها أو عن طريق تعديل جزيئات الإنزيم الموجودة.

يتم تنظيم أنشطة جزيئات الإنزيم بعدة طرق وهي:

I. تنظيم Allosteric:

التنظيم الخيفي هو آلية دقيقة للتحكم في التفاعل من خلال نشاط الإنزيم. تظهر بعض الإنزيمات (تسمى الإنزيمات الخيفية) منحنى سيني بين تركيز الركيزة والنشاط. يتم تعديل نشاط هذه الإنزيمات بواسطة العديد من المستقلبات. تأثير تركيزات مختلفة من "المنشط" و & # 8216 مثبط & # 8217 على هذه الإنزيمات هو أيضا السيني.

جزيئات المستجيب لها بنية مختلفة عن جزيئات الركيزة. في معظم الحالات ، تكون مثبطات الخيفي هي المنتجات النهائية للتفاعل الذي يثبط الإنزيم الأول في السلسلة.

وبالتالي ، فإن هذا النوع من التثبيط يسمى تثبيط التغذية المرتدة أو تثبيط المنتج النهائي أو التثبيط الرجعي. المنشطات الخيفية تقوس عادةً أحد الركائز أو العوامل المساعدة للإنزيم. يمكن عكس تأثير عامل التباين الخيفي & # 8216inhibitor & # 8217 أو & # 8216activator & # 8217 على الإنزيم.

عندما يتم سحبها ، يستأنف الإنزيم النشاط الأصلي:

أنا. تثبيط خيفي:

يعد تثبيط ثريونين ديميناز بواسطة إيزولوسين مثالًا على تثبيط خيفي. يزيل Threonine deaminase ثريونين إلى α-ketrobutyrate. المنتج النهائي للتفاعل هو isoleucine.

عندما يحدث تراكم الأيزولوسين ، يتم إيقاف تحويل الثريونين إلى α-ketobutyrate وبالتالي تكوين وسطاء آخرين في التخليق الحيوي للإيزولوسين. عند استخدام الإيزولوسين ، يتم إعادة تنشيط ثريونين ديميناز وتبدأ تفاعلات التخليق الحيوي للإيزولوسين مرة أخرى.

ثانيا. التنشيط الخيفي:

يعد تنشيط إنزيم الجليكوجين بواسطة الجلوكوز 6 فوسفات مثالاً على التنشيط الخيفي. لوحظ مثال آخر على التنظيم الخيفي (لكل من النوع المثبط والمنشط) أثناء تأثير باستير. تأثير باستير هو تثبيط تحلل السكر والتخمير بالأكسجين. الأساس الجزيئي لهذا التأثير هو تثبيط خيفي لإنزيم فوسفوفركتوكيناز بواسطة ATP وسيترات وتنشيطه بواسطة AMP.

مثل العديد من الأنظمة الأخرى ، فإن هذا النوع من التنظيم له أيضًا أهمية تكيفية. مع زيادة مستوى AMP بسبب زيادة استخدام ATP في الخلية ، يزداد تحلل الجلوكوز عن طريق تنشيط إنزيم الفوسفوفركتوكيناز نتيجة تكوين المزيد من ATP. عندما يتجاوز مستوى ATP المتطلبات الطبيعية للخلية ، يحدث تثبيط تحلل السكر من خلال نفس إنزيم فسفوفركتوكيناز ويتوقف تخليق ATP.

ثالثا. آلية التنظيم الخيفي:

فيما يتعلق بآلية التنظيم الخيفي ، يُقترح أن تحتوي الإنزيمات الخيفية على مركزين نشطين أحدهما للركيزة والآخر للمستجيب. يقع هذان الموقعان إما على نفس أو على وحدتين فرعيتين مختلفتين. يؤدي ارتباط جزيء المستجيب بنوع واحد من الوحدة الفرعية إلى تغيير بنية جزيء الإنزيم بطريقة تتأثر ارتباط الركيزة بالوحدة الفرعية الأخرى.

لشرح الآلية ، يمكن الاستشهاد بمثال على التنظيم الخيفي لأسبارتات تران كارباميلاز. يحتوي Asparate transcarbamylase على نوعين من الوحدات الفرعية. يمكن فصل هذين النوعين من subuntis عن طريق العلاج بالزئبق مع نوع واحد يحتفظ بالقدرة على الارتباط مع الركيزة ، في حين أن الآخر للتعرف على المانع.

عندما يكون هذان النوعان من الوحدات الفرعية معًا (جزيء إنزيم نشط) ، فإن ارتباط المثبط بنوع واحد من الوحدات الفرعية يغير بنية الوحدات الفرعية الأخرى بطريقة تمنع ارتباط الركيزة. عند إزالة الوحدات الفرعية التي تحتوي على مواقع ربط للمثبط ، لا يتأثر الإنزيم بالمثبط.

علاوة على ذلك ، فإنه يعطي منحنى Michaelis-Menten نموذجيًا مع تركيز الركيزة. وبالمثل ، قد يغير ارتباط المنشط التركيب الجزيئي بطريقة تسهل ربط الركيزة.

II. تشكيل Isozyme:

ظاهرة أخرى تتحكم في التمثيل الغذائي الخلوي هي تكوين الإنزيمات (الإنزيمات المتشابهة). Isozymes هي أشكال فيزيائية مختلفة من نفس الإنزيم تؤدي نفس الوظيفة العامة بمعدلات مختلفة. وهي تختلف إلى حد ما في تكوين الأحماض الأمينية أيضًا ، بحيث يمكن فصلها عن طريق الرحلان الكهربي. نازعة هيدروجين اللاكتات هو مثال كلاسيكي على تكوين الإنزيم. إنه يحفز أكسدة اللاكتات إلى البيروفات بمساعدة NAD +.

إنزيم اللاكتات ديهيدروجينيز هو رباعي يتكون من نوعين متميزين (نوعين H و M) من الوحدات الفرعية.

اعتمادًا على العدد النسبي لنوعين من الوحدات الفرعية ، يشكل اللاكتات ديهيدروجينيز 5 إيزوزيمات على النحو التالي:

يبلغ الوزن الجزيئي للإنزيم 13500 ولكن عند معالجته باليوريا أو هيدروكلوريد الغوانيدين ، فإنه يتفكك إلى وحدات فرعية لكل منها وزن جزيئي يبلغ حوالي 35000. تنظيم الانزيمات المختلفة مختلف. LD1 تم العثور على نوع (HHHH) من اللاكتات ديهيدروجينيز في عضلات القلب.

يكون هذا النوع أكثر نشاطًا عند التركيز المنخفض من البيروفات ويتم تثبيطه بتركيزات عالية من البيروفات. LD5 تم العثور على نوع (MMMM) من الإنزيم في خلايا العضلات والهيكل العظمي ويظل نشطًا عند تركيزات عالية من البيروفات.

مثال آخر على تكوين الأيزوزيم هو الأسبارتوكيناز. يحفز هذا الإنزيم التفاعل بين حمض الأسبارتيك و ATP لتكوين فوسفات الأسبارتيل. الأحماض الأمينية ليسين ، ميثيونين ، وثريونين هي المنتجات النهائية للتفاعل.

يوجد إنزيم الأسبارتوكيناز في ثلاثة أشكال - الأسبارتوكيناز الأول والأسبارتوكيناز الثاني والأسبارتوكيناز الثالث. يتم تثبيط Aspartokinase I بواسطة threonine و III بواسطة lysine. Aspartokinase II غير حساس لأي من هذه الأحماض الأمينية. وهكذا ، عندما يتراكم أي من هذه الأحماض الأمينية ، فإن تركيب الآخر لا يتأثر إلا قليلاً.

ثالثا. نظام متعدد الإنزيم:

توجد بعض الإنزيمات ليس كأفراد ولكن كمجموعات من العديد من الإنزيمات والإنزيمات المساعدة. هذا يفعلونه لتوجيه الأيض في مسار بكفاءة. في المجمل ، يتم ترتيب كل مكون بطريقة يصبح منتج أحد الإنزيمات بمثابة ركيزة للآخر وما إلى ذلك.

مثال على تراكم الإنزيمات هو حمض البيروفيك ديهيدروجينيز للإشريكية القولونية. يتكون هذا المركب من ثلاثة إنزيمات - بيروفات ديكاربوكسيلاز ، ديهيدروجينيز ثنائي هيدروجيناز و ليبويل ريدوكتاز ترانس أسيتيلاز. الإنزيم المرتبط بالمركب هو بيروفوسفات الثيامين (TPP) وفلافين أدينين ثنائي النوكليوتيد (FAD). ويرد رسم تخطيطي لمركب نازعة هيدروجين البيروفات في الشكل .27.13.

يمكن كتابة التفاعلات التدريجية المحفزة بواسطة هذا المركب على النحو التالي:

بيروفات + بيروفوسفات الثيامين → ألفا هيدروكسي ثيامين + بيروفوسفات + ثاني أكسيد الكربون2

ألفا هيدروكسي إيثيل ثيامين + ليبوات ← ثيامين بيروفوسفات + أسيتيل ديهيدروليبوات

أسيتيل ديهيدروليبوات + كواش ← أسيتيل كوا + ديهيدروليبوات

ديهيدروليبوات + NAD + / FAD + → ليبوات + NADH / FADH2

رابعا. التنظيم بواسطة Adenylate Energy Charge:

تم التعرف على أهمية فوسفات الأدينوزين في عمليات التمثيل الغذائي جيدًا للأنظمة الحية. شحنة طاقة الأدينيلات هي مقياس إجمالي تجمع فوسفات الأدينوزين في شكل ATP و ADP و AMP. د. يحدد Atkinson (1969) شحنة طاقة adenylate على النحو التالي.

في معظم الأنظمة ، تؤدي زيادة شحنة طاقة الأدينيلات في النطاق الفسيولوجي إلى تحفيز الإنزيمات التنظيمية. على الرغم من أنها ظاهرة معروفة في الحيوانات والكائنات الحية الدقيقة ، فقد تم تسجيل بعض الحالات من النباتات أيضًا.

لقد ثبت أن شحنة طاقة الأدينيلات تؤثر على نشاط بيروفوسفوميفالونات ديكاربوكسيلاز ، وهو الإنزيم الرئيسي في التخليق الحيوي للكورين من الميفالونات. لوحظ زيادة في نشاط الإنزيم بين شحنة طاقة الأدينيلات البالغة 0.8 و 1.0.


شاهد الفيديو: احياء سنة الاعداد المحاضرة السادسة (كانون الثاني 2022).