معلومة

S2018_Lecture06_Reading - علم الأحياء


أحماض أمينية

أحماض أمينية هي المونومرات التي تتكون منها البروتينات. يحتوي كل حمض أميني أيضًا على ذرة أخرى أو مجموعة ذرات مرتبطة بكربون ألفا تُعرف بالتناوب باسم مجموعة R أو المجموعة المتغيرة أو السلسلة الجانبية.

تحتوي الأحماض الأمينية على كربون مركزي غير متماثل ترتبط به مجموعة أمينية ومجموعة كربوكسيل وذرة هيدروجين وسلسلة جانبية (مجموعة R).

الإسناد: مارك ت.فاكيوتي (عمل خاص)

ملاحظة: مناقشة محتملة

تذكر أن أحد أهداف التعلم لهذا الفصل هو أنك (أ) تكون قادرًا على التعرف ، في مخطط جزيئي ، على العمود الفقري للحمض الأميني وسلسلته الجانبية (مجموعة R) و (ب) أنك قادر على ارسم حمض أميني عام. تأكد من ممارسة كليهما. يجب أن تكون قادرًا على إعادة إنشاء شيء مثل الشكل أعلاه من الذاكرة (الاستخدام الجيد لكتيب الرسم الخاص بك هو التدرب على رسم هذا الهيكل حتى يمكنك القيام بذلك باستخدام عكاز كتاب أو الإنترنت).

العمود الفقري للأحماض الأمينية

يُشتق اسم "الأحماض الأمينية" من حقيقة أن جميع الأحماض الأمينية تحتوي على مجموعة أمينية ومجموعة حمض الكربوكسيل في العمود الفقري لها. هناك 20 من الأحماض الأمينية الشائعة الموجودة في البروتينات الطبيعية وكل منها يحتوي على نفس العمود الفقري. يتكون العمود الفقري ، عند تجاهل ذرات الهيدروجين ، من النمط:

N-C-C

عند النظر إلى سلسلة من الأحماض الأمينية ، من المفيد دائمًا توجيه نفسك أولاً من خلال إيجاد نمط العمود الفقري هذا بدءًا من الطرف N (النهاية الأمينية للحمض الأميني الأول) إلى الطرف C (نهاية الحمض الكربوكسيل للحمض الأميني الأخير ).

تكوين رابطة الببتيد هو تفاعل تخليقي للجفاف. ترتبط مجموعة الكربوكسيل للحمض الأميني الأول بالمجموعة الأمينية للحمض الأميني الوارد الثاني. في هذه العملية ، يتم إطلاق جزيء من الماء وتشكيل رابطة الببتيد.
حاول إيجاد العمود الفقري في ثنائي الببتيد المتكون من هذا التفاعل. النمط الذي تبحث عنه هو: N-C-C-N-C-C

الإسناد: مارك ت.فاكيوتي (عمل خاص)

يحدد تسلسل وعدد الأحماض الأمينية في النهاية شكل البروتين وحجمه ووظيفته. يرتبط كل حمض أميني بحمض أميني آخر برابطة تساهمية ، تعرف باسم أ السندات الببتيد، والذي يتكون من تفاعل تخليق الجفاف (تكثيف). تتحد مجموعة الكربوكسيل المكونة من حمض أميني واحد والمجموعة الأمينية للحمض الأميني الوارد ، مما يؤدي إلى إطلاق جزيء من الماء وإنشاء رابطة الببتيد.

مجموعة الأحماض الأمينية R.

الأحماض الأمينية مجموعة ص هو مصطلح يشير إلى المجموعة المتغيرة في كل حمض أميني. العمود الفقري للأحماض الأمينية متطابق في جميع الأحماض الأمينية ، ومجموعات R مختلفة في جميع الأحماض الأمينية. لتكوين كل حمض أميني الرجوع إلى الشكل أدناه.

هناك 20 نوعًا من الأحماض الأمينية الشائعة الموجودة في البروتينات ، ولكل منها مجموعة R مختلفة (مجموعة متغيرة) تحدد طبيعتها الكيميائية. مجموعات R محاطة بدائرة باللون الأزرق المخضر. يتم تعيين الرسوم بافتراض أن درجة الحموضة ~ 6.0. يتم عرض الاسم الكامل والاختصارات المكونة من ثلاثة أحرف والاختصارات التي تحتوي على حرف واحد.

الإسناد: مارك ت.فاكيوتي (عمل خاص)

ملاحظة: مناقشة محتملة

دعونا نفكر في أهمية وجود 20 نوعًا من الأحماض الأمينية المختلفة. إذا كنت تستخدم علم الأحياء لبناء البروتينات من الصفر ، فكيف يمكن أن يكون مفيدًا إذا كان لديك 10 أحماض أمينية مختلفة تحت تصرفك؟ بالمناسبة ، هذا يحدث بالفعل في مجموعة متنوعة من المعامل البحثية - لماذا قد يكون هذا مفيدًا؟

تعطي كل مجموعة متغيرة في الأحماض الأمينية تلك الخصائص الكيميائية الخاصة بالأحماض الأمينية (الحمضية ، الأساسية ، القطبية ، أو غير القطبية). يجب أن تكون على دراية بمعظم المجموعات الوظيفية في مجموعات R الآن. تعطي الخصائص الكيميائية المرتبطة بالمجموعة الكاملة للمجموعات الوظيفية الفردية لكل مجموعة حمض أميني R إمكانات كيميائية فريدة.

على سبيل المثال ، الأحماض الأمينية مثل الفالين ، الميثيونين ، والألانين عادة ما تكون غير قطبية أو كارهة للماء بطبيعتها ، بينما يقال إن الأحماض الأمينية مثل السيرين وثريونين لها طابع قطبي وتمتلك سلاسل جانبية محبة للماء.

ملاحظة: الممارسة

باستخدام معرفتك بالمجموعات الوظيفية ، حاول تصنيف كل حمض أميني في الشكل أعلاه على أنه إما يميل إلى أن يكون قطبيًا أو غير قطبي. حاول العثور على مخططات تصنيف أخرى وفكر في إنشاء قوائم للأحماض الأمينية التي قد تضعها في كل مجموعة. يمكنك أيضًا البحث على الإنترنت عن مخططات تصنيف الأحماض الأمينية - ستلاحظ أن هناك طرقًا مختلفة لتجميع هذه المواد الكيميائية بناءً على الخصائص الكيميائية. قد تجد حتى أن هناك مخططات متناقضة. حاول التفكير في سبب حدوث ذلك وتطبيق منطقك الكيميائي لمعرفة سبب اعتماد مخططات تصنيف معينة ولماذا تم وضع أحماض أمينية معينة في مجموعات معينة.

البروتينات

البروتينات هي فئة من الجزيئات الحيوية تؤدي مجموعة واسعة من الوظائف في الأنظمة البيولوجية. تعمل بعض البروتينات كمحفزات لتفاعلات كيميائية حيوية معينة. تعمل البروتينات الأخرى كجزيئات إشارات تسمح للخلايا "بالتحدث" مع بعضها البعض. يمكن للبروتينات ، مثل الكيراتين في الأظافر ، أن تعمل أيضًا في قدرة هيكلية. في حين أن مجموعة متنوعة من الوظائف الممكنة للبروتينات متنوعة بشكل ملحوظ ، فإن كل هذه الوظائف يتم ترميزها بواسطة تجميع خطي من الأحماض الأمينية ، كل منها متصل بجيرانها عبر رابطة الببتيد. إن التركيب الفريد (أنواع الأحماض الأمينية وعدد كل منها) والترتيب الذي ترتبط به معًا يحدد الشكل النهائي ثلاثي الأبعاد الذي سيتبناه البروتين ، وبالتالي أيضًا "الوظيفة" البيولوجية للبروتين. يمكن للعديد من البروتينات ، في البيئة الخلوية ، أن تأخذ شكلها النهائي تلقائيًا وبسرعة في كثير من الأحيان في عملية تسمى البروتين للطي. لمشاهدة فيديو تقديمي قصير (أربع دقائق) حول بنية البروتين ، انقر هنا.

هيكل البروتين

يمكن وصف هياكل البروتين بأربعة مستويات مختلفة من التنظيم الهيكلي تسمى الهياكل الأولية والثانوية والثالثية والرباعية. يتم تقديم هذه باختصار في الأقسام التالية.

الهيكل الأساسي

التسلسل الفريد للأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد هو الهيكل الأساسي (شكل 1). ترتبط الأحماض الأمينية في هذه السلسلة ببعضها البعض عبر سلسلة من روابط الببتيد. غالبًا ما يشار إلى سلسلة الأحماض الأمينية باسم أ بولي ببتيد (ببتيدات متعددة).

شكل 1. يُصوَّر الهيكل الأساسي للبروتين هنا على أنه "خرز على خيط" مع تسمية الطرف N والنهاية C. سيبدأ الترتيب الذي تقرأ به سلسلة الببتيد هذه بالمحطة N مثل Glycine و Isoleucine وما إلى ذلك ، وتنتهي بـ Methionine.
المصدر: إيرين إيسلون (عمل خاص)

بسبب البنية الأساسية الشائعة للأحماض الأمينية ، فإن العمود الفقري الناتج من البروتين له تكرار-N-Cα-C-N-Cα-C- النمط الذي يمكن تحديده بسهولة في نماذج الدقة الذرية لهياكل البروتين (الشكل 2). كن على علم بأن أحد أهداف التعلم لهذا الفصل هو أن تكون قادرًا على فحص نموذج مثل النموذج أدناه وتحديد العمود الفقري من ذرات السلسلة الجانبية (على سبيل المثال ، إنشاء أثر أرجواني وتظليل أزرق إذا لم يكن هناك أي منها ). يمكن القيام بذلك عن طريق إيجاد -N-Cα-C-N-Cα-C- نمط. علاوة على ذلك ، هناك هدف تعليمي آخر لهذا الفصل وهو أنك قادر على إنشاء رسومات نموذجية لهيكل العمود الفقري للبروتين النموذجي وسلاسله الجانبية (ويعرف أيضًا باسم المجموعة المتغيرة ، المجموعة R). يمكن تبسيط هذه المهمة بشكل كبير إذا كنت تتذكر بدء النموذج الخاص بك عن طريق إنشاء -N-C أولاًα-C-N-Cα-C- نمط ثم ملء مجموعات المتغيرات.

الشكل 2. نموذج من 3 ببتيد قصير طويل من الأحماض الأمينية. ذرات العمود الفقري ملونة باللون الأحمر. مجموعات R المتغيرة محاطة بدائرة باللون الأزرق الفاتح. يتتبع الخط الأرجواني العمود الفقري من الطرف N (البداية) إلى الطرف C (النهاية) للبروتين. يمكن للمرء أن يتعرف (باللون الأخضر) على المكرر -N-Cα-N-Cα- نمط مرتب باتباع الخط البنفسجي من البداية إلى النهاية وإدراج ذرات العمود الفقري بالترتيب الذي تمت مواجهته.
الإسناد: مارك ت.فاكيوتي (عمل خاص)

الهيكل الثانوي

نظرًا للكيمياء المحددة لرابطة الببتيد ، فإن العمود الفقري بين ذرات الكربون ألفا المجاورة يشكل بنية مستوية للغاية (الشكل 3). هذا يعني أن كل الذرات المرتبطة بالشكل الرباعي الوردي تقع على نفس المستوى. وبالتالي ، فإن البولي ببتيد مقيد هيكليًا نظرًا لأن القليل جدًا من الدوران يمكن أن يحدث حول رابطة الببتيد نفسها. بدلاً من ذلك ، تحدث الدورات حول السندات الممتدة بعيدًا عن كربونات ألفا. تؤدي هذه القيود الهيكلية إلى نمطين شائعين للهيكل يرتبطان بتنظيم العمود الفقري نفسه.

الشكل 3. تم تصوير رابطة الببتيد بين اثنين من الأحماض الأمينية. يمثل الشكل الرباعي المظلل الطبيعة المستوية لهذه السند.
الإسناد: مارك ت.فاكيوتي (عمل خاص)

نسمي هذه الأنماط من هيكل العمود الفقري بـ الهيكل الثانوي من البروتين. أنماط البنية الثانوية الأكثر شيوعًا التي تحدث من خلال دوران الروابط حول كل كربون ألفا ، هي α-هيلكس ، β-ورقة و حلقة الهياكل. كما يوحي الاسم ، فإن α- الحلزوني يتميز ببنية حلزونية مصنوعة عن طريق التواء العمود الفقري. ال β-sheet هو في الواقع الارتباط بين هيكلين أو أكثر يسمى β- خيوط. إذا كان الاتجاه (N-terminus to C-terminus direction) من اثنين من المنتسبين β- الخيوط موجهة في نفس الاتجاه / الموازي ، الناتج β-ورقة تسمى ملف موازى β-ورقة. وفي الوقت نفسه ، إذا كان اثنان من المنتسبين β- يتم توجيه الخيوط في اتجاهات معاكسة / مضادة متوازية ، والنتيجة β-الورقة تسمى ملف ضد الموازية β-ورقة. ال α- الحلزون و β- يتم تثبيت اللوح بواسطة روابط هيدروجينية تتشكل بين ذرات العمود الفقري للأحماض الأمينية على مقربة من بعضها البعض. بشكل أكثر تحديدًا ، يمكن لذرة الأكسجين في مجموعة الكربونيل من حمض أميني واحد أن تشكل رابطة هيدروجينية مع ذرة هيدروجين مرتبطة بالنيتروجين في المجموعة الأمينية لحمض أميني آخر. على النقيض من ذلك ، تشير هياكل الحلقة إلى كل الهياكل الثانوية (مثل بنية العمود الفقري) التي لا يمكن تحديدها على أنها أيضًا αالحلزون أو β-ورقة.

الشكل 4. تعتبر α-helix و-sheet هياكل ثانوية للبروتينات التي يتم تثبيتها عن طريق الرابطة الهيدروجينية بين مجموعات الكاربونيل والأمينية في العمود الفقري للببتيد. لاحظ كيف تحدث روابط الهيدروجين في حلزون ألفا بين الأحماض الأمينية القريبة نسبيًا من بعضها البعض (حوالي 4 أحماض أمينية منفصلة في سلسلة الأحماض الأمينية) بينما قد تحدث التفاعلات التي تحدث في صفائح β بين الأحماض الأمينية التي تكون كثيرًا أبعد في السلسلة.

الهيكل الثالث

سيتم ثني عناصر العمود الفقري والهيكل الثانوي بشكل أكبر في بنية ثلاثية الأبعاد فريدة ومستقرة نسبيًا تسمى الهيكل الثالث من البروتين. البنية الثلاثية هي ما نربطه عادة بالشكل "الوظيفي" للبروتين. في الشكل 6 ، يتم عرض مثالين للهيكل الثالث. في كلا الهيكلين ، يُستخرج البروتين في "رسم كاريكاتوري" يصور سلسلة البولي ببتيد كخط واحد مستمر أو شريط يتتبع المسار بين كربون ألفا من الأحماض الأمينية المرتبطة ببعضها البعض عن طريق روابط الببتيد - يتتبع الشريط العمود الفقري للبروتين (الشكل 5).

الشكل 5. كيف يتم رسم شخصيات البروتين "الكرتونية". ربما تكون الرسوم الكرتونية للبروتين (مثل تلك الموضحة في الشكل 6) هي التمثيل الأكثر شيوعًا لهيكل البروتين ثلاثي الأبعاد. تساعدنا نماذج الرسوم المتحركة هذه في تصور السمات الرئيسية لبنية البروتين عن طريق تتبع المسار من كربون ألفا إلى التالي على طول العمود الفقري متعدد الببتيد. يصور هذا على أنه خط أرجواني سميك. في عديد ببتيد أطول ، سيستمر هذا الخط وينضم إلى الكربون ألفا التالي حتى يتم الوصول إلى نهاية البولي ببتيد. بينما تسمح لنا هذه النماذج بتصور البنية العامة للبروتين ، فإنها تترك الكثير من التفاصيل على المستوى الجزيئي.

يمكن رسم الشريط الذي تم إنشاؤه من خلال الانضمام إلى كربون ألفا كخط بسيط مستمر أو يمكن تحسينه من خلال تمثيل العناصر الهيكلية الثانوية بشكل فريد. على سبيل المثال ، عندما يكون ملف αيتم تحديد الحلزون ، وعادة ما يتم تمييز الحلزون من خلال إبراز / توسيع الشريط لإبراز الهيكل الحلزوني. عند وجود β-strand ، عادةً ما يتم توسيع الشريط ويتم عادةً إضافة سهم إلى الطرف C الطرفي لكل-strand - يساعد السهم في تحديد اتجاه البولي ببتيد وما إذا كانت الأوراق متوازية أم مضادة -موازى. يتم استخدام الشريط الرفيع الذي يربط بين عناصر α-helix و-strand لتمثيل الحلقات. يمكن أن تكون حلقات البروتين شديدة التنظيم وتلعب دورًا مهمًا في وظيفة البروتين. لا ينبغي معاملتهم باستخفاف أو رفضهم على أنهم غير مهمين لأن اسمهم يفتقر إلى حرف يوناني.

الشكل 6. أمثلة على الهياكل الثلاثية للبروتينات. عناصر الهيكل الثانوية ملونة على النحو التالي: β-sheet - أصفر ، α-helix - أحمر ؛ حلقة - خضراء. في اللوحة A ، تم تصوير بنية بروتين جاما البلوري (PDBID 1a45) - وهو بروتين موجود في عين الفقاريات -. يتكون هذا البروتين بشكل كبير من صفائح وحلقات. في اللوحة B ، يتكون هيكل إيزوميراز ثلاثي فوسفات الفوسفات (PDBID 1tim) - وهو بروتين موجود في مسار التحلل الجلدي - من-sheet ، و α-helix ، والحلقات التي تنضم إلى العناصر الهيكلية الثانوية.

الإسناد: مارك ت.فاكيوتي (عمل خاص)

البنية الثلاثية هي نتاج العديد من أنواع التفاعلات الكيميائية المختلفة بين مجموعات الأحماض الأمينية R وذرات العمود الفقري والأيونات في المحلول والماء. تتضمن هذه الروابط الروابط الأيونية والتساهمية والهيدروجينية وتفاعلات فان دير فال. على سبيل المثال ، قد تتشكل الروابط الأيونية بين السلاسل الجانبية المؤينة المختلفة. قد يكون ، على سبيل المثال ، مناسبًا بقوة لمجموعة R سالبة الشحنة (مثل Aspartate) للتفاعل مع مجموعة R موجبة الشحنة (مثل Arginine). قد يصبح التفاعل الأيوني الناتج جزءًا من شبكة التفاعلات التي تساعد على استقرار الطية ثلاثية الأبعاد للبروتين. على النقيض من ذلك ، من المرجح أن تتنافر مجموعات R ذات الشحنات المتشابهة من قبل بعضها البعض ، وبالتالي من غير المحتمل أن تشكل رابطة مستقرة ، مما يؤدي إلى إزعاج الهيكل الذي قد يتضمن هذا الارتباط. وبالمثل ، قد تتشكل روابط الهيدروجين بين مجموعات R المختلفة أو بين مجموعات R وذرات العمود الفقري. قد تساهم روابط الهيدروجين هذه أيضًا في استقرار البنية الثلاثية للبروتين. في بعض الحالات ، قد تتشكل الروابط التساهمية أيضًا بين الأحماض الأمينية. يشتمل الرابط التساهمي الأكثر شيوعًا بين الأحماض الأمينية على اثنين من السيستين ويطلق عليه رابط ثاني كبريتيد أو ارتباط ثنائي كبريتيد.

أخيرًا ، يساعد ارتباط المجموعات الوظيفية للبروتين بالماء أيضًا في دفع الروابط الكيميائية التي تساعد على استقرار بنية البروتين النهائية. يمكن للتفاعلات مع الماء ، بالطبع ، أن تشمل تكوين روابط هيدروجينية بين المجموعات الوظيفية القطبية على البروتين وجزيئات الماء. ربما يكون الأهم من ذلك هو الدافع وراء البروتين لتجنب وضع الكثير من المجموعات الوظيفية الكارهة للماء على اتصال مع الماء. نتيجة هذه الرغبة في تجنب التفاعلات بين الماء والمجموعات الوظيفية الكارهة للماء تعني أن السلاسل الجانبية الأقل قطبية سترتبط في كثير من الأحيان مع بعضها البعض بعيدًا عن الماء مما يؤدي إلى بعض تفاعلات Van der Waals المواتية بقوة وتجنب العقوبات النشطة المرتبطة بتعريض غير - سلاسل جانبية قطبية للمياه. في الواقع ، فإن العقوبة النشطة عالية جدًا لـ "تعريض" السلاسل الجانبية غير القطبية للمياه لدرجة أنه يُعتقد أن دفن هذه المجموعات بعيدًا عن الماء هو أحد المحركات الرئيسية للطاقة لطي البروتين وقوى التثبيت التي تحافظ على تماسك البروتين في المرحلة الثالثة. بنية.

الشكل 6. يتم تحديد البنية الثلاثية للبروتينات من خلال مجموعة متنوعة من التفاعلات الكيميائية. وتشمل هذه التفاعلات الكارهة للماء ، والترابط الأيوني ، والروابط الهيدروجينية ، وروابط ثاني كبريتيد. تُظهر هذه الصورة تمثيلًا مسطحًا لبروتين مطوي في هيكل ثلاثي. بدون التسطيح ، سيكون هذا البروتين على شكل كروي ثلاثي الأبعاد.

هيكل رباعي

في الطبيعة ، تتشكل الأشكال الوظيفية لبعض البروتينات من خلال الارتباط الوثيق للعديد من عديد الببتيدات. في مثل هذه الحالات ، تُعرف عديدات الببتيدات الفردية أيضًا بالوحدات الفرعية. عندما يتطلب الشكل الوظيفي للبروتين تجميع وحدتين فرعيتين أو أكثر ، فإننا نطلق على هذا المستوى من التنظيم الهيكلي اسم البروتين هيكل رباعي. مرة أخرى ، تساعد مجموعات الروابط الأيونية والهيدروجينية والتساهمية مع ارتباطات Van der Waals التي تحدث من خلال "دفن" المجموعة الكارهة للماء في الأسطح البينية بين الوحدات الفرعية على تثبيت الهياكل الرباعية للبروتينات.

الشكل 7. يمكن ملاحظة المستويات الأربعة لبنية البروتين في هذه الرسوم التوضيحية.
المصدر: تعديل العمل من قبل المعهد القومي لبحوث الجينوم البشري

تمسخ

كما تم وصفه سابقًا ، لكل بروتين هيكله الفريد الخاص به والذي يتم تجميعه معًا بواسطة أنواع مختلفة من التفاعلات الكيميائية. إذا كان البروتين عرضة لتغيرات في درجة الحرارة ، أو درجة الحموضة ، أو التعرض للمواد الكيميائية ، والتي تغير طبيعة أو تتداخل مع الارتباطات بين المجموعات الوظيفية ، فقد تتغير الهياكل الثانوية والثالثية و / أو الرباعية للبروتين ، على الرغم من بقاء الهيكل الأساسي نفس الشيء. تُعرف هذه العملية باسم تمسخ. في حين أن التمسخ في أنبوب الاختبار غالبًا ما يكون قابلاً للعكس ، إلا أن العملية في الخلية يمكن أن تكون غالبًا ، لأغراض عملية ، لا رجعة فيها ، مما يؤدي إلى فقدان الوظيفة وإعادة التدوير النهائي للأحماض الأمينية للبروتين. تختلف مقاومة الضغوط البيئية التي يمكن أن تؤدي إلى تمسخ الطبيعة بشكل كبير بين البروتينات الموجودة في الطبيعة. على سبيل المثال ، تتمتع بعض البروتينات بمقاومة ملحوظة لدرجات الحرارة المرتفعة ؛ على سبيل المثال ، تحتوي البكتيريا التي تعيش في الينابيع الحارة على بروتينات تعمل في درجات حرارة قريبة من نقطة غليان الماء. بعض البروتينات قادرة على تحمل بيئة المعدة شديدة الحموضة ومنخفضة الأس الهيدروجيني. وفي الوقت نفسه ، فإن بعض البروتينات حساسة للغاية للمذيبات العضوية بينما يمكن العثور على البعض الآخر الذي يتحمل بشكل ملحوظ هذه المواد الكيميائية (يتم استخدام هذه الأخيرة في العمليات الصناعية المختلفة).

أخيرًا ، في حين أن العديد من البروتينات يمكن أن تشكل هياكلها ثلاثية الأبعاد تمامًا بمفردها ، غالبًا ما تتلقى البروتينات في كثير من الحالات المساعدة في عملية الطي من مساعدي البروتين المعروفين باسم المرافقون (أو المرافقات) التي ترتبط بأهداف البروتين الخاصة بهم أثناء عملية الطي. يُعتقد أن المرافقين تعمل عن طريق تقليل تراكم البولي ببتيدات في أشكال غير وظيفية - وهي عملية يمكن أن تحدث من خلال تكوين روابط كيميائية غير مثالية.